معلومة

لماذا يحتوي الأسباراجين والجلوتامين على اختصارين مختلفين؟

لماذا يحتوي الأسباراجين والجلوتامين على اختصارين مختلفين؟



We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

أنا أبحث في اختصارات الأحماض الأمينية وفي كل موقع أزوره ، يحتوي الأسباراجين والجلوتامين على اختصارين مختلفين. هل هناك سبب لذلك؟ هل يمثلون أشكالًا مختلفة من الأحماض الأمينية التي قد يكون لها خصائص مختلفة؟

أنا أنظر إلى الاختصارات الموجودة في هذا الموقع كمثال: http://www.hgmd.cf.ac.uk/docs/cd_amino.html

في الصفحة ، يحتوي الأسباراجين على اختصار لـ "N" ومختصر لـ "B". الاختصار "ب" لا يتوافق مع الكودون فلماذا يوجد؟

يحتوي الجلوتامين أيضًا على اختصارين ("Q" و "Z"). الاختصار "Z" لا يتوافق مع أي كودون أيضًا.


يتم استخدام الاختصار Asx (B) إذا كان من غير المؤكد ما إذا كان الحمض الأميني في موضع معين في تسلسل الببتيد هو Asparagine أو Aspartate. وبالمثل ، يتم استخدام Glx (Z) عندما يكون هناك عدم يقين بين الجلوتامين / الجلوتامات.

يمكن أن يكون هذان الزوجان من الأحماض الأمينية غامضًا في متواليات الببتيد لأن Asp / Asn و Glu / Gln يختلفان فقط عن طريق مجموعة أميد طرفية (-NH2) في السلسلة الجانبية ، ويمكن أن تُفقد مجموعة الأميد هذه تلقائيًا من البروتينات من خلال تفاعل التخميد. . عندما يحدث هذا ، يتم تحويل الأسباراجين إلى أسبارتات / أيزوزارتات ، والجلوتامين إلى جلوتامات / جلوتامات. لا يمكن تمييزها عن الأسبارتات "الحقيقي" أو الجلوتامات بتسلسل الببتيد الكلاسيكي ، ولا عن طريق قياس الطيف الكتلي ، لأن كتلتها متطابقة. ومن ثم ، فإن تسلسلات البروتين التي يتم الحصول عليها مباشرة من البروتين تحتوي في كثير من الأحيان على مدخلات Asx / Glx.


الأسباراجين (Asn) والجلوتامين (Gln) هي أشكال مشتقة من الأحماض الأمينية وحمض الأسبارتيك (Asp) وحمض الجلوتاميك (Glu). يتكون كل من أزواج الأحماض الأمينية (Asn / Asp ، Gln / Glu) من نفس العمود الفقري للكربون ، وتختلف سلاسلهما الجانبية فقط في مجموعتهما الوظيفية. يشتمل حمض الأسبارتيك والجلوتاميك على حمض الكربوكسيل (-COOH) ، في حين أن الأسباراجين والجلوتامين عبارة عن كربوكساميدات (-CO-NH2).

هنا يمكنك رؤية الأسباراجين وحمض الأسبارتيك كمثال:

اسباراجين (Asn)

حمض الأسبارتيك (Asp)


السبب بسيط: هذان نوعان مختلفان من الأحماض الأمينية مع سلاسل جانبية مختلفة. تبدو متشابهة جدًا ، لكنها ليست كذلك:

هذا هو L-Glutamine ، صيغته الكيميائية هي C5ح10ن2ا3.

هذا هو L-Asparagine ، صيغته الكيميائية هي: C4ح5ن2ا3. هذا يدل على أن L-Asparagine يحتوي على CH واحد2 أقل من L- الجلوتامين.


من المرجع في السؤال ، يبدو أن الاستعلام يسأل "لماذا يحتوي الحمض الأميني على اختصارين ، مثل Asn و N للأسباراجين ، و Gln و Q للجلوتامين؟"

هذا لأن كلا الاختصارين شائع الاستخدام في الأدبيات العلمية. يعد الاختصار الأطول المكون من 3 أحرف مفيدًا لأنه اختصار واضح لاسم الأحماض الأمينية. يميل الاختصار المكون من حرف واحد إلى أن يكون تعسفيًا للغاية (على سبيل المثال Q للجلوتامين) ، لذلك فهو ليس ذاكريًا جدًا. ومع ذلك ، فإن استخدام شكل الحرف الواحد أسهل بكثير للتسلسلات الطويلة من الأحماض الأمينية ، كما هو الحال في إعطاء تسلسل بروتين معين.


هيكل البروتينات

يمكننا تحديد الهياكل فوق الثانوية كمجموعات من حلزونات ألفا وبنى بيتا متصلة من خلال حلقات ، والتي تشكل أنماطًا موجودة في العديد من هياكل البروتين المختلفة. يتم تثبيت أنماط الطي هذه من خلال نفس النوع من الروابط مقارنة بالمستوى الثالث. أحيانًا يكون المصطلح " عنصر "لوصف هذه الهياكل فوق الثانوية.

يمكن أن تكون هذه الهياكل بسيطة نسبيًا ، مثل alpha-alpha (حلزون ألفا مرتبطان بحلقة) ، Beta-Beta (خيطان بيتا مرتبطان بحلقة) ، Beta-alpha-Beta (Beta-strand مرتبطة بحلزون ألفا الذي يرتبط أيضًا بحبلا بيتا آخر ، عن طريق الحلقات) أو هياكل معقدة أكثر ، مثل الدافع الرئيسي اليوناني أو برميل بيتا.

من المثير للاهتمام في هذه الأشكال أن هذه الهياكل المتكررة يمكن أن تكون مختلفة جدًا في بنيتها الأولية ويمكن أن تكون موجودة في بروتينات مختلفة جدًا. بعض البروتينات ليس لها هياكل فوق الثانوية.

إنها وحدات هيكلية مستقرة وقابلة للطي بشكل مستقل ومضغوطة داخل بروتين ، وتتكون من أجزاء من سلسلة البولي ببتيد ، مع بنية ووظيفة مستقلة نسبيًا يمكن تمييزها عن مناطق أخرى ومستقرة من خلال نفس النوع من الروابط غير المستوى الثالث.

باتباع هذا التعريف ، في هذا التمثيل لبيروفات كيناز ، من الممكن التمييز بين ثلاثة مجالات:

يمكن اعتبار مجالات البروتين كوحدات أولية لبنية البروتين وتطوره ، وهي قادرة ، إلى حد ما ، على الطي والعمل بشكل مستقل. يحتوي النطاق أحيانًا على عناصر ، وأحيانًا لا يحتوي عليها.

تم بناء البنية الثلاثية للعديد من البروتينات من عدة مجالات

وظائف المجال:

غالبًا ما يكون لكل مجال ملف وظيفة لأداء البروتين ، مثل:

- تمديد غشاء البلازما (بروتينات الغشاء)

- تحتوي على الموقع التحفيزي (الانزيمات)

- ربط الحمض النووي (في عوامل النسخ)

- توفير سطح يلتصق بشكل خاص ببروتين آخر

في بعض الحالات (وليس كلها) ، يتم ترميز كل مجال في البروتين بواسطة exon منفصل في الجين الذي يشفر ذلك البروتين.

إن ذاكري بسيط لصيغة L الصحيحة هو & quotCORN & quot: عندما يتم عرض ذرة Cα مع H في المقدمة ، تقرأ البقايا & quotCO-R-N & quot في اتجاه عقارب الساعة

& quotFAMILY VW & quot (عائلة فولكس واجن)

للأحماض الأمينية الثمانية الكارهة للماء: Phe و Ala و Met و Ile و Leu و Tyr و Val و Trp.

البرولين كاره للماء ، لكن التواء الذي سيضيفه إلى الهيكل يمنع تكوين اللولب.

سيرين ، (أوه) ، تيروسين ، ثريونين.

هيستيدين ، أرجينين ، ليسين.

هيستيدين ، تريبتوفان ، تيروسين ، فينيل ألانين.

بالمعنى الدقيق للكلمة ، تشير الأليفاتية إلى أن السلسلة الجانبية للبروتين تحتوي فقط على ذرات كربون أو هيدروجين. على سبيل المثال Alanine وليس Cysteine ​​(لأنه يحتوي على الكبريت)

جزيء مسعور يطرده الماء حرفيًا ، والفوبيا المائية تعني شيئًا يخشى الماء. على سبيل المثال العطريات (6 حلقات كربون)؟ مثل Tyrosine ، aliphatics (محايد) ، NOT هيستيدين (مشحونة +) ، عادةً ما تكون الشحنة المحايدة كارهة للماء ولا تحتوي على مجموعة OH (غير قطبية) (باستثناء Tyrosine) ، عند الشك ، ضع ماء

ومن المثير للاهتمام أن نصف (10) الأحماض الأمينية بالضبط كارهة للماء.

عادة ما يتم ذلك ، Polar Yes ، Hydrophobic No (باستثناء Cys و Tyr وهما قطبيان نعم و Hydrophobic نعم ، لذلك تميل المخلفات القطبية إلى أن تكون محبة للماء) ، والجليسين هو Polar No و Hydrophobic لا

* Cys and Met (جميع المجموعات التي تحتوي على thiol)

* كل الأليفاتية (علاء ، فال ، ليو ، إيل)

* كل حلقة تحتوي على (tyr، trp، pro، phe) ماعدا خاتمه لأنه يحتوي على قطبية قوية؟

بالنسبة للخصائص - كانت الحيلة الوحيدة التي تعلمتها هي FAMILY VW (Family volkswagon) للأحماض الأمينية الثمانية الكارهة للماء: Phe و Ala و Met و Ile و Leu و Tyr و Val و Trp.

* tyr (به OH) و cys (به SH مجاني) (لم يتم استيفائه لأنه يحتوي على C-S-C)

البروتينات هي أكبر فئة من الجزيئات البيولوجية وأكثرها تنوعًا ، وهي تُظهر أكبر تنوع في الهياكل. لدى العديد منها أنماط طي معقدة ثلاثية الأبعاد تؤدي إلى شكل مضغوط ، لكن البعض الآخر لا ينثني على الإطلاق ("بروتينات غير منظمة أصلاً") ويوجد في توافقات عشوائية. تعتمد وظيفة البروتينات على بنيتها ، ويعتبر تحديد بنية البروتينات الفردية جزءًا كبيرًا من الكيمياء الحيوية والبيولوجيا الجزيئية الحديثة.

لفهم كيف تنثني البروتينات ، سنبدأ بأساسيات الهيكل ، ونتقدم من خلال الهياكل ذات التعقيد المتزايد.

لصنع بروتين ، ترتبط الأحماض الأمينية معًا بنوع من الرابطة الأميدية يسمى "رابطة الببتيد". تتكون هذه الرابطة بين مجموعة ألفا أمينية من حمض أميني ومجموعة كربوكسيل أخرى في تفاعل تكثيف. عندما ينضم اثنان من الأحماض الأمينية ، فإن النتيجة تسمى ثنائي الببتيد ، وثلاثة يعطي ثلاثي الببتيد ، إلخ. تؤدي الأحماض الأمينية المتعددة إلى عديد ببتيد (غالبًا ما يتم اختصاره إلى "ببتيد"). نظرًا لضياع الماء أثناء تكوين رابطة الببتيد ، يُشار إلى الأحماض الأمينية الفردية باسم "بقايا الأحماض الأمينية" بمجرد دمجها. خاصية أخرى للببتيدات هي القطبية: كلا الطرفين مختلفان. يحتوي أحد الطرفين على مجموعة أمينية حرة (تسمى "N-terminal") والآخر يحتوي على مجموعة كربوكسيل حرة ("C-terminal").

في المسار الطبيعي لصنع البروتين ، يتم إطالة عديد الببتيدات عن طريق إضافة الأحماض الأمينية إلى النهاية الطرفية C لسلسلة النمو. تقليديا ، تتم كتابة الببتيدات N- محطة أولا لذلك فإن gly-ser ليس هو نفسه ser-gly أو GS ليس هو نفسه SG . يؤدي الاتصال إلى ظهور نمط متكرر من ذرات "NCC-NCC-NCC ..." على طول الجزيء. يشار إلى هذا باسم "العمود الفقري" من الببتيد. في حالة التمدد ، فإن السلاسل الجانبية للمخلفات الفردية تخرج للخارج من هذا العمود الفقري.

تمت كتابة رابطة الببتيد كرابطة واحدة ، لكنها في الواقع لها بعض خصائص الرابطة المزدوجة بسبب الرنين بين روابط C-O و C-N:

هذا يعني أن الذرات الست المتورطة هي متحد المستوى ، وذلك لا يوجد دوران حر حول المحور C – N. هذا يقيد مرونة السلسلة ويمنع بعض أنماط الطي.

من الملائم مناقشة بنية البروتين من حيث أربعة مستويات (من الأساسي إلى الرباعي) لزيادة التعقيد. الهيكل الأساسي هو ببساطة تسلسل المخلفات المكونة للبروتين . وبالتالي فإن الهيكل الأساسي يتضمن فقط الروابط التساهمية التي تربط المخلفات ببعضها البعض.

يتم تعريف الحد الأدنى لحجم البروتين على أنه حوالي 50 من البقايا السلاسل الأصغر يشار إليها ببساطة باسم الببتيدات. لذا فإن الهيكل الأساسي لبروتين صغير يتكون من سلسلة من 50 أو نحو ذلك من البقايا. حتى هذه البروتينات الصغيرة تحتوي على مئات الذرات ولها أوزان جزيئية تزيد عن 5000 دالتون (دا). لا يوجد حد أقصى نظري للحجم ، لكن أكبر بروتين تم اكتشافه حتى الآن يحتوي على حوالي 30000 بقايا. نظرًا لأن متوسط ​​الوزن الجزيئي للمخلفات يبلغ حوالي 110 دا ، فإن تلك السلسلة المفردة لها وزن جزيئي يزيد عن 3 ملايين دالتون.

يصف هذا المستوى من الهيكل نمط الطي المحلي للعمود الفقري متعدد الببتيد ويتم تثبيته بواسطة روابط هيدروجينية بين مجموعات NH و C = O. تم اكتشاف أنواع مختلفة من الهياكل الثانوية ، ولكن الأكثر شيوعًا هي الأشكال المتكررة المنتظمة المعروفة باسم الحلزون والورقة ب.

اللولب ، كما يوحي الاسم ، هو ترتيب حلزوني لسلسلة بولي ببتيد واحدة ، مثل زنبرك ملفوف. في هذا التشكل ، يتم توجيه مجموعتي carbonyl و N-H بالتوازي مع المحور. يرتبط كل كربونيل برابطة هيدروجينية بـ N-H لبقايا تقع على 4 مخلفات أخرى في التسلسل داخل نفس السلسلة. تشارك جميع مجموعات C = O و N-H في روابط هيدروجينية ، مما يجعلها أسطوانة صلبة إلى حد ما. يحتوي حلزون ألفا على أبعاد دقيقة: 3.6 بقايا لكل دور ، 0.54 نانومتر لكل دورة. تبرز السلاسل الجانبية للخارج وتتلامس مع أي مذيب ، مما ينتج بنية تشبه فرشاة الزجاجة أو فرشاة الشعر المستديرة. مثال على البروتين الذي يحتوي على العديد من الهياكل الحلزونية هو الكيراتين الذي يتكون من شعر الإنسان.

يختلف هيكل الصفيحة b اختلافًا كبيرًا عن هيكل اللولب. في ورقة b ، تنثني سلسلة البولي ببتيد مرة أخرى على نفسها بحيث تتشابه خيوط البولي ببتيد جنبًا إلى جنب ، ويتم تثبيتها معًا بواسطة روابط هيدروجينية ، مما يشكل بنية صلبة للغاية. مرة أخرى ، تشكل مجموعات البولي ببتيد NH و C = O روابط هيدروجينية لتثبيت الهيكل ، ولكن على عكس اللولب ، تتشكل هذه الروابط بين خيوط البولي ببتيد المجاورة (ب). بشكل عام ، يتم ثني الهيكل الأساسي مرة أخرى على نفسه إما في ترتيب موازٍ أو متوازٍ ، مما ينتج عنه صفيحة ب متوازية أو عكسية. في هذا الترتيب ، يتم عرض السلاسل الجانبية بالتناوب لأعلى ولأسفل من الورقة. يتكون المكون الرئيسي للحرير (الحرير فيبروين) بشكل أساسي من طبقات من صفيحة ب مكدسة فوق بعضها البعض.

أنواع أخرى من الهياكل الثانوية. في حين أن اللولب واللوح b هما أكثر أنواع الهياكل شيوعًا ، إلا أن هناك العديد من الأنواع الأخرى الممكنة. وتشمل هذه الحلقات المختلفة ، واللوالب والتشكيلات غير المنتظمة. قد تحتوي سلسلة عديد ببتيد واحدة على مناطق مختلفة تأخذ هياكل ثانوية مختلفة. في الواقع ، تحتوي العديد من البروتينات على مزيج من الحلزونات والصفائح b وأنواع أخرى من أنماط الطي لتشكيل أشكال عامة مختلفة.

ما الذي يحدد ما إذا كان جزء معين من التسلسل سينطوي في واحد أو آخر من هذه الهياكل؟ المحدد الرئيسي هو التفاعلات بين السلاسل الجانبية للبقايا في بولي ببتيد. هناك عدة عوامل تلعب دورها: العائق الفاصل بين السلاسل الجانبية الكبيرة القريبة ، وتنافر الشحن بين السلاسل الجانبية القريبة المشحونة بالمثل ، ووجود البرولين. يحتوي Proline على حلقة تقيد زوايا الرابطة بحيث لا تتناسب تمامًا مع اللولب أو الورقة b. علاوة على ذلك ، لا يوجد H على رابطة ببتيد واحدة عند وجود البرولين ، لذلك لا يمكن تكوين رابطة هيدروجينية. عامل رئيسي آخر هو وجود مجموعات كيميائية أخرى تتفاعل مع بعضها البعض. هذا يساهم في المستوى التالي من بنية البروتين ، الهيكل الثالث.

يصف هذا المستوى من البنية كيف تنطوى مناطق البنية الثانوية معًا - أي الترتيب ثلاثي الأبعاد لسلسلة بولي ببتيد ، بما في ذلك الحلزونات ، والصفائح b ، وأي حلقات وطيات أخرى. ينتج الهيكل الثالث عن التفاعلات بين السلاسل الجانبية ، أو بين السلاسل الجانبية والعمود الفقري متعدد الببتيد ، والتي غالبًا ما تكون بعيدة في التسلسل . كل بروتين له نمط معين من الطي ويمكن أن يكون معقدًا للغاية.

في حين يتم تثبيت الهيكل الثانوي عن طريق الترابط H ، تساهم جميع القوى "الضعيفة" الأربعة في الهيكل الثالث. عادةً ما تكون القوة الأكثر أهمية هي التفاعل الكارهة للماء (أو الروابط الكارهة للماء). تحتوي سلاسل البولي ببتيد بشكل عام على بقايا كارهة للماء ومحبة للماء. مثل الكثير من مذيلات المنظفات ، تكون البروتينات أكثر استقرارًا عندما يتم دفن أجزائها الكارهة للماء ، بينما تكون الأجزاء المحبة للماء على السطح معرضة للماء. وبالتالي ، فإن المزيد من المخلفات الكارهة للماء مثل trp غالبًا ما تكون محاطة بأجزاء أخرى من البروتين ، باستثناء الماء ، في حين أن البقايا المشحونة مثل asp غالبًا ما تكون على السطح.


الوظائف الأساسية للجلوتامين في أنظمة زراعة الخلايا

يدعم الجلوتامين نمو الخلايا التي تتطلب طاقة عالية ويصنع كميات كبيرة من البروتينات والأحماض النووية. إنه مصدر طاقة بديل للخلايا والخلايا التي تنقسم بسرعة والتي تستخدم الجلوكوز بشكل غير فعال. تتطلب الخلايا ذرات نيتروجين لبناء جزيئات مثل النيوكليوتيدات والأحماض الأمينية والسكريات الأمينية والفيتامينات. الأمونيوم هو مصدر غير عضوي للنيتروجين الموجود أساسًا كاتيون موجب الشحنة ، NH4 + ، في درجة الحموضة الفسيولوجية. يتم دمج نيتروجين الأمونيوم الذي تستخدمه الخلايا مبدئيًا في النيتروجين العضوي كأمين للغلوتامات أو أميد الجلوتامين. يوفر هذان الأحماض الأمينية الخزانات الأولية للنيتروجين لتخليق البروتينات والأحماض النووية والمركبات النيتروجينية الأخرى.

التفاعلات التي تثبت النيتروجين في الجلوتامات والجلوتامين تستهلك طاقة مكافئة. يتم تصنيع الغلوتامات من الأمونيوم وحمض ألفا كيتوجلوتاريك ، وهو وسيط دورة حمض الكربوكسيليك (TCA). يتطلب تركيبه أكسدة NADH أو NADPH. يتكون الجلوتامين من الأمونيوم والجلوتامات ويستهلك تركيبه ATP. يمكن عكس الإنزيمات المشاركة في تخليق الغلوتامات ، ونزعة هيدروجين الجلوتامات (EC 1.4.1.4) وسينثاز الغلوتامات (EC 1.4.1.13). يتم تنظيم الإنزيم المسؤول عن تخليق الجلوتامين ، وهو إنزيم الجلوتامين (EC 6.3.1.2) ، بدرجة عالية للحد من إنتاج الجلوتامين وفقًا لمتطلبات الخلية. يتم توسط هدم الجلوتامين إلى الجلوتامات والأمونيوم بواسطة إنزيمات الميتوكودريا المسماة الجلوتامينازات (EC 3.5.1.2). إنتاج الأمونيوم في الجسم الحي يمكن استقلابه إلى اليوريا. في المختبر، لا يتم استقلاب الأمونيوم إلى اليوريا. تحت البعض في المختبر الظروف ، تتراكم الأمونيا في الوسط خارج الخلية مثل أيون الأمونيوم.


كيف تم اكتشاف الأحماض الأمينية

الأحماض الأمينية هي نتيجة التحلل المائي للبروتين. على مر القرون ، تم اكتشاف الأحماض الأمينية بطرق متنوعة ، على الرغم من ذلك في المقام الأول عن طريق الكيميائيين والكيميائيين الحيوية ذوي الذكاء العالي الذين يمتلكون أعظم المهارات والصبر والذين كانوا مبدعين ومبدعين في عملهم.

كيمياء البروتين قديمة ، بعضها يعود إلى آلاف السنين. العمليات والتطبيقات التقنية مثل تحضير الغراء وتصنيع الجبن وحتى اكتشاف الأمونيا عن طريق ترشيح الروث ، حدثت منذ قرون. بالمضي قدمًا في الوقت المناسب حتى عام 1820 ، أعد Braconnot الجلايسين مباشرة من الجيلاتين. كان يحاول الكشف عما إذا كانت البروتينات تتصرف مثل النشا أم أنها مصنوعة من الأحماض والسكر.

بينما كان التقدم بطيئًا في ذلك الوقت ، فقد اكتسب سرعة كبيرة منذ ذلك الحين ، على الرغم من أن العمليات المعقدة لتكوين البروتين لم يتم الكشف عنها بالكامل حتى يومنا هذا. لكن مرت سنوات عديدة منذ أن بدأ Braconnot لأول مرة مثل هذه الملاحظات.

يجب اكتشاف المزيد في تحليل الأحماض الأمينية وكذلك إيجاد أحماض أمينية جديدة. يكمن مستقبل كيمياء البروتين والأحماض الأمينية في الكيمياء الحيوية. بمجرد أن يتم تحقيق ذلك & # 8212 ولكن حتى ذلك الحين فقط ستشبع معرفتنا بالأحماض الأمينية والبروتينات. ومع ذلك فمن المحتمل ألا يأتي ذلك اليوم في أي وقت قريب. كل هذا يضيف إلى الغموض والتعقيدات والقيمة العلمية القوية للأحماض الأمينية.


أحماض أمينية

الأحماض الأمينية هي مركبات عضوية تتحد لتشكل بروتينات. الأحماض الأمينية والبروتينات هي لبنات بناء الحياة.

عندما يتم هضم البروتينات أو تكسيرها ، تترك الأحماض الأمينية. يستخدم جسم الإنسان الأحماض الأمينية لإنتاج البروتينات لمساعدة الجسم:

  • كسر الطعام
  • تنمو
  • إصلاح أنسجة الجسم
  • أداء العديد من وظائف الجسم الأخرى

يمكن أيضًا استخدام الأحماض الأمينية كمصدر للطاقة في الجسم.

تصنف الأحماض الأمينية إلى ثلاث مجموعات:

  • لا يمكن للجسم أن يصنع الأحماض الأمينية الأساسية. نتيجة لذلك ، يجب أن يأتوا من الطعام.
  • الأحماض الأمينية الأساسية التسعة هي: هيستيدين ، إيزولوسين ، ليسين ، ليسين ، ميثيونين ، فينيل ألانين ، ثريونين ، تريبتوفان ، وفالين.

يعني غير الضروري أن أجسامنا تنتج حمضًا أمينيًا ، حتى لو لم نحصل عليه من الطعام الذي نتناوله. تشمل الأحماض الأمينية غير الأساسية: ألانين ، أرجينين ، أسباراجين ، حمض الأسبارتيك ، سيستين ، حمض الجلوتاميك ، الجلوتامين ، الجلايسين ، البرولين ، السيرين ، والتيروزين.

  • عادة ما تكون الأحماض الأمينية المشروطة غير ضرورية ، إلا في أوقات المرض والتوتر.
  • تشمل الأحماض الأمينية المشروطة: أرجينين ، وسيستين ، وجلوتامين ، وتيروزين ، وجليسين ، وأورنيثين ، وبرولين ، وسيرين.

لا تحتاج إلى تناول الأحماض الأمينية الأساسية وغير الأساسية في كل وجبة ، ولكن من المهم تحقيق التوازن بينها على مدار اليوم. لن يكون النظام الغذائي الذي يعتمد على عنصر نباتي واحد مناسبًا ، لكننا لم نعد قلقين بشأن إقران البروتينات (مثل الفول مع الأرز) في وجبة واحدة. بدلاً من ذلك ، ننظر إلى مدى كفاية النظام الغذائي بشكل عام على مدار اليوم.


هناك أيضًا ثمانية أحماض أمينية ذات سلاسل جانبية قطبية غير مشحونة. يحتوي سيرين وثريونين على مجموعات هيدروكسيل. يحتوي الهليون والجلوتامين على مجموعات أميد. الهيستيدين والتريبتوفان لهما سلاسل جانبية أمين عطرية غير متجانسة. يحتوي السيستين على مجموعة سلفهيدريل. يحتوي التيروزين على سلسلة جانبية فينولية. تظهر مجموعة السلفهيدريل من السيستين ومجموعة هيدروكسيل الفينول والتيروزين ومجموعة إيميدازول من الهيستيدين درجة معينة من التأين المعتمد على الرقم الهيدروجيني.

هناك أربعة أحماض أمينية مع سلاسل جانبية مشحونة. يحتوي حمض الأسبارتيك وحمض الجلوتاميك على مجموعات كربوكسيل على سلاسلهم الجانبية. يتأين كل حمض تمامًا عند درجة الحموضة 7.4. الأرجينين والليسين لهما سلاسل جانبية مع مجموعات أمينية. يتم بروتونات سلاسلها الجانبية بالكامل عند درجة الحموضة 7.4.


أسئلة علم الأحياء

لماذا تعتقد أن إشارات التوقف والبدء في الكودون ضرورية لتخليق البروتين؟ هذه ضرورية لأن كودونات البداية تخبر الحمض الريبي النووي النقال (tRNA) بالبدء في ترجمة الكودونات إلى بروتينات وإيقاف الكودونات التي تخبر الحمض النووي الريبي (tRNA) بالتوقف عن ترجمة الكودونات إلى بروتينات.

إنها ضرورية في عملية إنتاج البروتينات. 6. صف عمليات النسخ والترجمة بكلماتك الخاصة ، بناءً على ما لاحظته في Gizmo. النسخ: تبدأ عملية تخليق البروتين في النواة حيث يوجد الحمض النووي ، وهو عبارة عن سلسلة مزدوجة من السكريات والفوسفات التي ترتبط بأزواج من الأحماض النووية. هذه هي الأدينين والجوانين والسيتوزين والثايمين.

سنكتب مقال مخصص على وجه التحديد
من أجلك مقابل $ 13.90 / الصفحة فقط!

للتكاثر ، يتم فك ضغط الحمض النووي بواسطة الإنزيم ويترك سلسلة نوكليوتيد واحدة ، والتي يتم نسخها بعد ذلك. ثم يقرأ بوليميراز الحمض النووي الريبي خيط الحمض النووي ويمسك بموقف واحد من الرنا المرسال. يترك هذا الخيط المفرد النواة ويذهب إلى السيتوبلازم داخل الريبوسومات. الترجمة: الحمض الريبي النووي النقال يجلب الحمض الأميني ومضاد الكودون الذي يتوافق مع الكودون الأول (البداية) ولكل كودون. في نفس الوقت يتحرك الريبوسوم أسفل حبلا الرنا المرسال. بعد ذلك ، تتم قراءة كودون mRNA النهائي (إيقاف الكودون) ويتم تحرير سلسلة الأحماض الأمينية مكونة بروتينًا. تمديد

ما هي الأحماض الأمينية التي ترمز لها الكودونات التالية؟
أغسطس: الميثيونين (بدء الكودون)
CUG: لوسين
ACC: ثريونين
UAG: إيقاف الكودون
تطبيق: لنفترض أنك تريد بروتينًا يتكون من تسلسل الأحماض الأمينية ، ميثيونين ، أسباراجين ، فالين ، وهستيدين. أعط تسلسل mRNA الذي من شأنه أن يرمز لهذا البروتين. الميثيونين: أغسطس

الهليون: AAC
فالين: GUC
الهيستيدين: CAU

كيف تحدد الجينات سمات الكائن الحي؟ شرح بالتفصيل. تحتوي الجينات على جميع معلومات الحمض النووي للكائن الحي. الجينات هي أجزاء من الحمض النووي يمكن توريثها أثناء التكاثر. تشترك الكائنات الحية الجديدة في مجموعة من الجينات التي تأتي من الأمشاج الأم. تشكل جميع الجينات الموروثة سلسلة DNA جديدة.

تحدد الجينات جميع التفاصيل الفيزيائية للكائن الحي عن طريق حمل مجموعة من الكودونات التي تشكل جزءًا من الجين ، وهو جزء من سلسلة الحمض النووي المزدوجة التي تحتوي على سمات الكائن الحي. في بعض الأحيان تحدث أخطاء أثناء النسخ أو الترجمة. افحص مخطط الكودون في الصفحة السابقة. لاحظ أن كل حمض أميني مشفر بواسطة عدة أكواد مختلفة. على سبيل المثال ، يتم ترميز الألانين بواسطة GCU و GCC و GCA و GCG. كيف يمكن لهذا أن يعوض أخطاء النسخ أو الترجمة؟

هذا يمكن أن يعوض الأخطاء عن طريق تغيير تسلسل الأحماض الأمينية بواحد ، لا شيء ، أو بالعديد أو قطع الترابط تمامًا في مرحلة ما في بداية إنتاج تخليق البروتين. تأمل العبارتين التاليتين.

تنص نظرية التطور على أن جميع الكائنات الحية لها سلف واحد مشترك. النسخ بين mRNA والأحماض الأمينية هو نفسه لجميع الكائنات الحية. (على سبيل المثال ، أكواد CAG كودون mRNA للجلوتامين في جميع الكائنات الحية.) هل البيان الثاني يدعم نظرية التطور؟ لما و لما لا؟ البيان الثاني يدعم بالتأكيد نظرية التطور.

هذا لأنه يقول أن mRNA والأحماض الأمينية هي نفسها لجميع الكائنات الحية. إن أكواد Messenger RNA والأحماض الأمينية هي نتاج نسخة من سلسلة واحدة من DNA. يتحدث التطور عن سلف واحد مشترك والذي في هذه الحالة يشير إلى السلسلة المفردة التي سيتم تكرارها بعد ذلك. بمعنى آخر ، العبارة الثانية لها نفس معنى العبارة الأولى ولكنها تعطي فكرة أكثر تحديدًا. يُشتق النسخ من إنشاء سلسلة رابطة واحدة والتي هي "سلف" كل الكائنات الحية.


الملحق 3: قائمة الأحماض الأمينية واختصاراتها

ليست هناك حاجة لمعرفة هذه الأسماء والاختصارات. من المهم أن تفهم أن الحرف في مقاومة الأدوية يشير إلى أحماض أمينية مختلفة.

تم تضمين هذا الجدول للرجوع إليها في المستقبل.

حمض أميني اختصار مكون من 3 أحرف اختصار مكون من حرف واحد
ألانين علاء أ
أرجينين أرج ص
الهليون أسن ن
حمض الأسبارتيك آسيا والمحيط الهادئ د
سيستين السيستئين ج
حمض الجلوتاميك غلو ه
الجلوتامين جلن س
جليكاين جلاي جي
الهيستيدين له ح
إيسولوسين إيل أنا
يسين ليو إل
ليسين ليس ك
ميثيونين التقى م
فينيل ألانين Phe F
برولين طليعة ص
سيرين سر س
ثريونين Thr تي
تريبتوفان TRP دبليو
تيروزين صور ص
فالين فال الخامس

آخر تحديث: 1 سبتمبر 2014.

لا يقوم هذا الموقع بتعيين ملفات تعريف الارتباط منا أو من أي شخص آخر.

يتم توفير المعلومات الواردة في هذا الموقع من قبل دعاة العلاج ويتم تقديمها كدليل فقط. يجب دائمًا اتخاذ القرارات المتعلقة بعلاجك بالتشاور مع طبيبك.

يتوافق هذا الموقع مع معيار HONcode للحصول على معلومات صحية جديرة بالثقة.


ما هو الهليون؟

الأسباراجين هو حمض أميني غير أساسي مشتق من حمض الأسبارتيك. كما أنه أحد أكثر الأحماض الأمينية وفرة بشكل طبيعي ويمكن العثور عليه في العديد من مصادر الأطعمة النباتية مثل الهليون والبطاطس والبقوليات والمكسرات وفول الصويا والبذور ، وكذلك في المصادر الحيوانية.

من أجل تصنيع الأسباراجين في الجسم ، يتم استخدام جزيء معين يسمى أدينوسين ثلاثي الفوسفات. يعتبر هذا هو & # 8220currency of life & # 8221 لأنه جزيء عالي الطاقة موجود في خلايا جميع الكائنات الحية ويوفر الطاقة اللازمة لأداء جميع الأنشطة تقريبًا.

يمتلك الأسباراجين القدرة على إعادة هذه الطاقة عندما يتم تحويلها مرة أخرى إلى حمض الأسبارتيك. مثل الأحماض الأمينية التسعة عشر الأخرى التي تشكل اللبنات الأساسية للبروتينات ، يؤدي Asparagine وظائف محددة لإنشاء هذه الجزيئات الأكبر.

عندما يقترن بالأحماض الأمينية الأخرى لتشكيل سلسلة بروتينية ، فإن الأسباراجين هو الأكثر شيوعًا بالقرب من بداية ونهاية هذه التسلسلات ، حيث يمكن أن يكون بمثابة & # 8220limit & # 8221 للارتباط الهيدروجيني.

بالإضافة إلى ذلك ، يلعب Asparagine دورًا مهمًا في تحويل حمض أميني إلى آخر عند الضرورة للوظيفة الخلوية المناسبة.

فوائد الهليون

على وجه الخصوص ، يساعد Asparagine في الحفاظ على التوازن داخل الجهاز العصبي المركزي ، وكذلك حماية الكبد ومكافحة التعب. ومع ذلك ، نظرًا لأنه يلعب أيضًا دورًا رئيسيًا في تحويل أحد الأحماض الأمينية إلى حمض أميني آخر ، فإن الفوائد الثانوية للأسباراجين هائلة.

على الرغم من أن النقص في الهليون قد يكون نادر الحدوث ، لأنه متوفر بكثرة ، فإنه يمكن أن يسبب مشاكل في الوظيفة الإدراكية ، والتعب ، وانخفاض وظيفة الجهاز المناعي ، والحساسية الشديدة والعدوى.

الأحماض الأمينية في العناية بالبشرة

على الرغم من أنه من المعروف أن الأحماض الأمينية الفردية مثل Asparagine لها فوائد وخصائص ووظائف فريدة ، إلا أنه في تكوين سلاسل الأحماض الأمينية التي تظهر العديد من فوائدها الحقيقية للصحة والجلد.

يمكن أن يكون لتغيير بسيط في تسلسل الأحماض الأمينية للببتيد أو البروتين تأثير كبير على النتيجة النهائية.

لذلك ، عند البحث عن الأحماض الأمينية في المكملات الغذائية أو المنتجات الموضعية للعناية بالبشرة ، من المهم العثور على مزيج من هذه المكونات ، بدلاً من واحد أو اثنين فقط من الأحماض الأمينية الفريدة.

تحتوي بعض منتجات العناية بالبشرة على مزيج فريد من الأحماض الأمينية المشتقة من النباتات المصممة خصيصًا لتحسين النتائج.

سواء كان التلف الناتج عن أشعة الشمس أو الأكزيما أو حب الشباب أو الجلد الجاف أو علامات الشيخوخة ، يمكن لمزيج من الأحماض الأمينية التي صاغها الخبراء أن يحقق نتائج مذهلة ، وذلك بفضل وظيفته المشتركة في التخليق الحيوي للبروتين ، والحماية من الأشعة فوق البنفسجية ، ودعم جهاز المناعة والعديد من أنواع البشرة الأخرى.

المستويات المنخفضة من الهليون يمكن أن تسبب المناعة الذاتية

المناعة الذاتية هي جهاز المناعة في حالة من الارتباك. إنه رد فعل ضد الشخص بدلاً من حمايته.

الأسباراجين هو عامل محدد في جهاز المناعة ، والذي يرى أن هياكل الجسم طبيعية أو شيء يجب أن يتفاعل ضده. عندما يكون الأسباراجين موجودًا ، يبدو كل شيء كما ينبغي لجهازك المناعي ، بدون أخطاء ، بدون سبب للهجوم.

عندما لا يكون الهليون موجودًا ، أو يكون ناقصًا ، فهناك خطر كبير. ما يبدو طبيعيًا ، يحاكي الآن البكتيريا أو الفطريات.

وبالنسبة للبعض ، فإن الخطر أكبر بعدة مرات. إذا كنت تندرج في إحدى هاتين الفئتين أدناه ، فيجب أن تقلق بشأن انخفاض الهليون.

  • يعتبر الأسباراجين من النقص الشائع في الأشخاص الذين يعانون من مشاكل السكر في الدم. إن ارتفاع نسبة الجلوكوز ومقدمات السكري ومقاومة الأنسولين ومرض السكري كلها طرق لقول نفس الأشياء ، فقط في مراحل مختلفة من الخلل الوظيفي.
  • هل تحصل على ما يكفي من البروتين في نظامك الغذائي؟ الهليون مشتق من البروتين الموجود في النظام الغذائي. إذا كنت لا تستهلك كميات كافية من هذه المادة ، أو إذا كان من الصعب هضمها وامتصاصها ، فأنت في خطر بسبب حاجة الجسم إلى هذا الحمض الأميني

إن تسليح أنفسنا بأحدث الأبحاث والمعرفة حول استخدامات ووظائف كل من الأحماض الأمينية العشرين المشاركة في تخليق البروتين يمكن أن يكون له تأثير عميق على الطريقة التي نعالج بها مجموعة من الحالات ، بما في ذلك مجموعة واسعة من المشاكل الصحية. جلد.

يستمر البحث المستمر في الإشارة إلى الأحماض الأمينية باعتبارها من أكثر المكونات تكاملاً للدخول في مجال العناية بالبشرة.


الجلوتامات

دورة الجلوتامات - الجلوتامين

على الرغم من أن الغلوتامات يتم تصنيعه بسرعة من الجلوكوز في الأنسجة العصبية ، فإن العملية الكيميائية الحيوية لتجديد الناقل العصبي الغلوتامات بعد إطلاق الغلوتامات تتضمن دورة الجلوتامات-الجلوتامين (Erecinska & amp Silver ، 1990). نظرًا لأن الغلوتامات جزيء zwitterionic لا يمكن أن ينتشر عبر أغشية الخلايا. من المفهوم جيدًا الآن أن امتصاص الغلوتامات يلعب أدوارًا مهمة في تنظيم التركيز خارج الخلية للجلوتامات في الدماغ. يتمثل الدور الرئيسي لناقلات الغلوتامات في الحد من التركيز الحر للجلوتامات في الفضاء خارج الخلية ، مما يمنع التحفيز المفرط لمستقبلات الغلوتامات (روثستين وآخرون ، 1996). يمكن أن يؤدي التنشيط المفرط لمستقبلات الغلوتامات بواسطة الغلوتامات إلى عدد من الحالات المرضية ويمكن أن يؤدي إلى موت الخلايا. كما هو الحال مع الكاتيكولامينات والسيروتونين ، فإن تثبيط الجلوتامات المحرر يتم بشكل أساسي عن طريق إعادة امتصاصه عبر أنظمة النقل المعتمدة على الصوديوم عالي التقارب مقابل تدرج تركيزه. يتم تعطيل الغلوتامات بمجرد عبور الغلوتامات غشاء الخلية. كلاهما ذو صلة عالية (كم= 5-20 ميكرومتر) وتقارب منخفض (كم= 1-2 مم) توجد أنظمة نقل (Gether et al.، 2006). حتى الآن ، تم استنساخ العديد من أفراد عائلة ناقلات الغلوتامات المعتمدة على Na + بما في ذلك ناقل الغلوتامات -1 (GLT-1) وناقل الغلوتامات-الأسبارتات (GLAST). في الجهاز العصبي المركزي ، يتم التعبير عن GLT-1 و GLAST بشكل أساسي في الخلايا الدبقية وتمثل ناقلات النقل الأولية لامتصاص الغلوتامات في الخلايا النجمية. على عكس ناقلات الأمين الأخرى ، فإن عائلة ناقلات الغلوتامات المعتمدة على الصوديوم لا تعتمد على الكلورين. يتم زيادة النقل الصافي للغلوتامات بواسطة K + داخل الخلايا. مع كل دورة نقل ، يصاحب اثنين من أيونات الصوديوم حركة الغلوتامات في الحجرة النجمية داخل الخلايا مع نقل K + واحد إلى الخارج ، مصحوبًا إما بأيون بيكربونات أو أيون هيدروكسيد.

يتم تحويل الغلوتامات المأخوذة من الخلايا النجمية إلى جلوتامين بواسطة مركب الجلوتامين ، الموجود حصريًا في الخلايا الدبقية (Hertz ، 1979 Erecinska & amp Silver ، 1990) ، أو يتأكسد عن طريق الاستيعاب في دورة كريبس الموجودة في الميتوكوندريا للخلايا الدبقية. بمجرد تكوين الجلوتامين ، يتم تفريغه بسهولة من الخلايا النجمية عن طريق الانتشار الميسر عبر أنظمة Na + و H + المزدوجة المحايدة إلكترونيًا - ناقلات N. يدخل الجلوتامين بسهولة إلى النهايات العصبية عن طريق نظام النقل منخفض التقارب أو عن طريق الانتشار. هناك ، يقوم الجلوتاميناز بتحويله مرة أخرى إلى الجلوتامات ، والتي يمكن استخدامها مرة أخرى في النقل العصبي أو استيعابها في دورة كريبس العصبية. تم اقتراح وجود دورة الجلوتامات - الجلوتامين في البداية بناءً على النتائج التي تفيد بأن النهايات العصبية المعزولة تحتوي على غالبية محتوى الأنسجة من الجلوتاميناز ولكن لا يوجد مركب الجلوتامين ، حيث تم العثور على هذا الأخير بشكل حصري في الخلايا الدبقية (هيرتز ، 1979). تُظهر العديد من الدراسات التصويرية الذاتية والكيميائية الحيوية بوضوح أن الغلوتامات تراكمت بشكل انتقائي بواسطة الخلايا الدبقية وتحولت بسرعة إلى الجلوتامين. In contrast, glutamine preferentially entered neurons where it was converted in large proportions into glutamate ( Duce & Keen, 1983 ). Although the glutamate–glutamine cycle was conceptualized many decades ago, it was not considered to be a significant metabolic flux. Only recently, because of the rapid advances of في الجسم الحي 13 C and 15 N MRS techniques, the glutamate–glutamine cycling flux was quantified في الجسم الحي in anesthetized rat brain ( Sibson et al., 1997, 2001 Shen et al., 1998 ) and in human brain ( Gruetter et al., 1998 Shen et al., 1999 Lebon et al., 2002 ). For an illustration of the glutamate–glutamine cycle and its relationship with astroglial and neuronal tricarboxylic acid (TCA) cycles, see Fig. 2.4.2 . Using 13 C MRS techniques labeling kinetics of glutamate and glutamine can be measured during intravenous infusion of 13 C-labeled glucose. By quantitative analysis of the time courses of the 13 C MRS signals of glutamate and glutamine, the glutamate–glutamine cycling flux can be measured. Fig. 2.4.3 shows a typical glutamate C4 and glutamine C4 time course acquired during systemic infusion of [1- 13 C]-glucose. The accumulated 13 C spectrum of the human brain is shown in Fig. 2.4.4 . These and other في الجسم الحي MRS studies have established that the glutamate–glutamine cycle between glutamatergic neurons and glia is a major metabolic flux, reflecting synaptic glutamate release ( Shen & Rothman, 2002 ). The glutamate–glutamine cycling flux is directly coupled to neuroenergetics ( Sibson et al., 1998 ).

Figure 2.4.2 . Schematic illustration of the glutamate–glutamine cycle between neurons and astroglia and glucose metabolism (adapted from Shen et al., 1999 ). Glutamate released from glutamatergic neurons is taken up from the synaptic cleft by surrounding astroglia. In astroglia, glutamate is converted into glutamine by glutamine synthetase. Glutamine is subsequently released by the astroglia, transported into the neurons, and converted back into glutamate by phosphate-activated glutaminase, which completes the glutamate–glutamine cycle. Glc, glucose Pyr/Lac, pyruvate/lactate OAA, oxaloacetate α-KG, α-ketoglutarate Glu, glutamate Gln, glutamine CMRجي إل سي, cerebral metabolic rate of glucose utilization Vana, anaplerotic flux for من جديد synthesis of oxaloacetate a VTCA, astroglial TCA flux Vcyc, glutamate–glutamine cycling flux n VTCA, neuronal TCA cycle flux.

Figure 2.4.3 . A time course of the concentrations of [4- 13 C]-glutamate and [4- 13 C]-glutamine for a human subject ( Shen et al., 1999 , with permission). The solid line represents the fit to the two-compartment model shown in Fig. 2.4.1 . Asterisks, glutamate open circles, glutamine.

Figure 2.4.4 . في الجسم الحي 13 C spectrum from the occipital/parietal lobes of a human subject using 1 H-localized adiabatic polarization transfer technique ( Shen et al., 1999 , with permission). The spectrum was an accumulation of 67.5 min of acquisition 60 min after the start of [1- 13 ]C-glucose infusion. Labeled resonances are [4- 13 C]-glutamate (Glu4) and [4- 13 C]-glutamine (Gln4), [3- 13 C]-glutamate (Glu3), and [3- 13 C]-glutamine (Gln3), respectively. Other resonances present in the spectrum include [3- 13 C]-lactate at 21 ppm, the sum of the resonance of [2- 13 C]-GABA, and the downfield resonance of the 13 C- 13 C satellite of [4- 13 C]-glutamate at 35 ppm, the sum of the resonance of [4- 13 C]-GABA and ن-acetyl aspartate at 41 ppm, and the resonance of [3- 13 C]-aspartate at 37 ppm. Abbreviation definitions as in Figs. 2.4.1 and 2.4.2 .