معلومة

أنواع حركية الإنزيم؟

أنواع حركية الإنزيم؟


We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

في المحاضرات ، ناقشنا حركية إنزيم Michaelis Menten ، ولكن من المحاضرات كان من الواضح أن هذا لم يكن النوع الوحيد من الحركية.

بعد النظر في هذا ، وجدت أنزيمات تعطي منحنى السيني المتعلق بمعدل التفاعل الأولي لتركيز الركيزة.

حتى الآن لدي:

  1. حركية ميكايليس مينتين

التي أعتقد أن الشروط الوحيدة لها هي أن يتبع تفاعل الإنزيم

ولا يرتبط الإنزيم بأكثر من جزيء ركيزة واحد (لا يرتبط ارتباطًا وثيقًا)

  1. حركية "السيني"

حيث يكون الإنزيم عبارة عن إنزيم خيفي ويؤدي ارتباط المزيد من الركيزة بالإنزيم إلى زيادة تقارب الإنزيم مع الركيزة.

هل هذان النوعان الرئيسيان الوحيدان من حركية الإنزيم؟


المشكلة مع منحنيات Michaelis menten ، هي أنها تفترض مسارًا واحدًا فقط يمكن أن يعمل به الإنزيم. لذلك ، إذا كان للإنزيم مسارات متعددة ، فإن الافتراضات تفشل. مثال على ذلك هو أوكسيديز أحادي الأمين (Ramsay، RR، Olivieri، A. & Holt، A. نهج محسن لتحليل الحالة المستقرة لأكسيدات أحادي الأمين. J. Neural Transm. 118، 1003-1019 (2011).) يحتوي الورق على حركية إنزيم محددة لأوكسيديز أحادي الأمين - تطوير النماذج معقد بشكل لا يصدق ولكن إذا نظرت إلى المعادلات يمكنك أن ترى كيف توجد مسارات متعددة.

كما أنها تفترض ركيزة واحدة فقط ، لذا فإن التفاعلات متعددة الرواسب تحتاج إلى تعديل الخواص الحركية على هذا النحو. لذلك فإن الآلية هي: Ping-pong ، و ternary- Order ، و العشوائية ، وكلها تؤثر على الحركية ، وإذا افترض أن تركيز المركب الوسيط لن يتغير بمرور الوقت ، فإن نموذجًا آخر هو نموذج Briggs-Haldane ، المعروف كحركية حالة شبه مستقرة.

ثم هناك النماذج الحركية للتثبيط. منها michaelis menten ، حيث تختلف الحركية وفقًا لكيفية ارتباط المثبطات. ولكن كما يتضح من ورقة MAO أعلاه ، يمكن أن تختلف اعتمادًا على المسارات والصلات الملزمة. إذا كان الإنزيم لا رجوع فيه ، فإن الحركية تختلف أيضًا (Mcdonald، A.G & Dublin، T.

تجدر الإشارة أيضًا إلى أنه من الأفضل استخدام الانحدار غير الخطي لتحليل الخواص الحركية حيث يمكن أن يؤدي تحويل البيانات إلى أخطاء حسابية (على الرغم من أنه الخيار الأسهل والأكثر وضوحًا).


حركية الإنزيم الجزء 2

لمواصلة الموضوع حول حركية الإنزيم ، ستجد بعض ملفات PDF الجيدة أدناه.

النقاط الرئيسية التي يجب تذكرها حول حركية الإنزيم هي الرسوم البيانية مع أنواع مختلفة من التثبيط.

دعونا نفحص حركية الإنزيم كدالة لـ تركيز الركيزة متاح للإنزيم.

  • أنشأنا سلسلة من الأنابيب التي تحتوي على تركيزات متدرجة من الركيزة ، [س].
  • في الوقت صفر ، نضيف كمية ثابتة من تحضير الإنزيم.
  • خلال الدقائق القليلة التالية ، نقيس تركيز المنتج المتكون. إذا كان المنتج يمتص الضوء ، فيمكننا القيام بذلك بسهولة في مقياس الطيف الضوئي.
  • في وقت مبكر من التشغيل ، عندما تكون كمية الركيزة أكبر بكثير من كمية الإنزيم ، فإن المعدل الذي نلاحظه هو السرعة الأولية لـ الخامسأنا.

التخطيط الخامسأنا ك وضيفة من [س]، نجد ذلك

  • بقيم منخفضة من [س]السرعة الابتدائيةالخامسأنا، يرتفع خطيًا تقريبًا مع الزيادة [س].
  • ولكن كما [س] الزيادات ، المكاسب في الخامسأنا المستوى متوقف (تشكيل القطع الزائد المستطيل).
  • يمثل الخط المقارب السرعة القصوى للتفاعل المعين الخامسالأعلى
  • تركيز الركيزة الذي ينتج a الخامسأنا هذا هو نصف الخامسالأعلى تم تعيينه ثابت Michaelis-Menten ، كم (سميت على اسم العلماء الذين طوروا دراسة حركية الإنزيم).

كم هو (تقريبًا) مقياس عكسي لتقارب أو قوة الارتباط بين الإنزيم وركائزه. انخفاض كم، كلما زاد التقارب (لذلك كلما انخفض تركيز الركيزة اللازمة لتحقيق معدل معين).

التآمر على المعاملة بالمثل نفس نقاط البيانات ينتج عنه & # 8220double-متبادل & # 8221 أو مؤامرة Lineweaver-Burk. هذا يوفر طريقة أكثر دقة لتحديد الخامسالأعلى و كم.

  • الخامسالأعلى يتم تحديده من خلال النقطة التي يتقاطع فيها الخط مع 1 /الخامسأنا = 0 محور (لذا فإن [س] لانهائية).
  • لاحظ أن المقدار الذي تمثله نقاط البيانات في هذه المؤامرة ينقص من أسفل اليسار إلى أعلى اليمين.
  • كم يساوي الخامسالأعلى ضرب منحدر الخط. يتم تحديد ذلك بسهولة من التقاطع على المحور X.

حركية الإنزيمات الخيفية

العديد من البكتيرية العنقودية المتكرّرة القصيرة المتناظرة (CRISPR) - أنظمة (Cas) المرتبطة بـ CRISPR تستخدم ثنائي نوكلياز الحمض النووي الريبي الموجه Cas9 للدفاع ضد العاثيات الغازية والبلازميدات المقترنة عن طريق إدخال موقع محدد. اقرأ أكثر

المواد التكميلية

مقاطع الفيديو التكميلية 1 و 2 اقرأ المزيد

الشكل 1: تداخل الحمض النووي بوساطة كريسبر-كاس 9 في المناعة التكيفية البكتيرية. (أ) يشتمل موضع CRISPR النموذجي في نظام CRISPR-Cas من النوع الثاني على مجموعة من التتابعات المتكررة (التكرارات ، القطر البني.

الشكل 2: آلية هندسة الجينوم CRISPR-Cas9 بوساطة. تقوم بنية sgRNA الاصطناعية أو crRNA-tracrRNA بتوجيه نوكلياز Cas9 الداخلي إلى تسلسل DNA شبه تعسفي في الجينوم من خلال a.

الشكل 3: الهيكل العام للمكورات العقدية المقيحة Cas9 (SpyCas9) في حالة apo. (أ) تمثيل الشريط للهيكل البلوري لـ SpyCas9 (معرف PDB 4CMP). نطاقات Cas9 الفردية ملونة.

الشكل 4: تحميل توجيه الحمض النووي الريبي يمكّن Cas9 من تشكيل تشكيل مختص للتعرف على الحمض النووي للبحث الهدف. (أ) مخطط الشريط الذي يوضح بنية apo لـ SpyCas9 المحاذاة في نفس الاتجاه مثل.

الشكل 5: هياكل كريسبر-كاس 9 مرتبطة بركائز الحمض النووي ، تظهر نفس المنظر كما في الشكل 4 ج بعد التراكب. (أ) التركيب البلوري لـ SpyCas9 (تمثيل السطح) في مركب مع sgRNA.

الشكل 6: تمثيلات تخطيطية للآليات المقترحة للتعرف على الحمض النووي المستهدف بوساطة CRISPR-Cas9 وانقسامه. عند تحميل sgRNA ، يخضع Cas9 لإعادة ترتيب مطابقة كبيرة لـ r.

الشكل 7: هياكل أخصائيي تقويم العظام Cas9 تكشف عن السمات الهيكلية المحفوظة والمتباينة بين أنظمة CRISPR-Cas9 المتعامدة. يتم تلوين نطاقات Cas9 الفردية وفقًا للمخطط في.


حركية الإنزيم

الانزيمات هي محفزات بيولوجية قادرة على زيادة معدل حدوث تفاعل كيميائي.

في تفاعلات الركيزة المفردة ، يحفز إنزيمEتحويل ركيزة واحدةSإلى منتج واحدP:

سيكون معدل التفاعل متناسبًا مع تركيز مركب الإنزيم / الركيزة (ES) على النحو الوارد في:

بتركيزات منخفضة منS، يتناسب تركيزESبشكل مباشر مع[S]وبالتالي فإن السرعة تعتمد على[S]بترتيب أول واضح (خطي) طريقة.

في التركيزات العالية جدًا من S ، يكون كل الإنزيم عمليًا في شكل مركب ES وتعتمد السرعة على معدل التحويل من ES إلى EP والإفراج اللاحق عن المنتج والإنزيم الحر. لن تؤدي إضافة المزيد من الركيزة إلى إحداث تغيير في سرعة التفاعل ، لذا فإن ميل مخطط السرعة مقابل[S]يقترب من الصفر.

تُعرف معادلة المعدل التي تفسر هذا السلوك باسم معادلة ميكايليس مينتين:

حيثV_هي أقصى سرعة رد فعل (بتركيز لا نهائي من الركيزة):

وحيث يُعرفK_mباسم ثابت Michaelis-Menten ويتم تعريفه على أنه تركيز الركيزة الذي تكون فيه سرعة التفاعل نصف السرعة القصوى (V_) تم الحصول عليها في ظل ظروف الركيزة المشبعة.

استخدم هذه الأداة لحساب المعلمات الحركية من البيانات الحركية للإنزيم.

يمكن لهذه الأداة حساب ثابت Michaelis-Menten (K_m) ، المعدل الأقصى (V_) ومعامل هيل (h) من بيانات معدل التفاعل كدالة لتركيز الركيزة.

حاليًا ، يتم دعم الخواص الحركية أحادية الركيزة فقط.

أدخل معدل التفاعل (v) كدالة لتركيز الركيزة [S] في الجدول أدناه. مسموح بالأرقام فقط!

يمكنك كتابة كل قيمة يدويًا أو لصق القيم من Excel أو من جدول بيانات آخر.

حدد وحدات تركيز الركيزة والمعدل باستخدام القوائم المنسدلة. لاحظ أن:

1 وحدة (U) = كمية الإنزيم الذي يحفز تحويل 1 ميكرومول من الركيزة في الدقيقة في ظل الشروط المحددة للمقايسة

1 وحدة (ش) = كمية الإنزيم الذي يحفز تحويل 1 نانومول من الركيزة في الدقيقة في ظل الشروط المحددة للمقايسة

يمكنك إضافة المزيد من الصفوف أو الأعمدة حسب الحاجة.

أخيرًا ، حدد نوع النموذج المراد استخدامه: Michaelis-Menten أو معادلة Allosteric / Hill أو كليهما.


تتوفر ثلاثة نماذج بسيطة للتثبيط: تنافسية ، وغير تنافسية ، وغير تنافسية. يتم إنشاء هذه الأنواع من التثبيط بواسطة النموذج الموضح في المخطط 6.

كم, كيكون، و كثانيا هي ثوابت تفكك مجمعات ES و EI و EIS ، على التوالي ، و كقط هو ثابت المعدل الذي يحكم معدل انهيار مجمع ES. يُفترض التوازن العام ونتيجة لذلك هو ثابت كم = كم·كثانيا/كيكون.

تثبيط المنافسة-

في حالة التثبيط التنافسي ، فإن قيمة كيكون محدود وهذا من كثانيا لانهائي: لا توجد أشكال معقدة من EIS ولكن معقد EI موجود بتركيز هام حركيًا. سيتم قطع المخططات المزدوجة المتبادلة على المحور الرأسي.

تثبيط غير تنافسي -

في حالة التثبيط غير التنافسي ، كثانيا له قيمة محدودة في حين أن ذلك كيكون لانهائي: يمكن للمثبط أن يرتبط فقط بمركب ES. تتكون المخططات المزدوجة المقلوبة من مجموعات من الخطوط المستقيمة المتوازية المقابلة لمعادلة المعدل.

تثبيط غير تنافسي -


فحوصات الأنزيم

إنزيمات إبداعية هو مزود خدمة مشهور ، يدعم غالبية سوق مقايسة الإنزيم. إنزيمات إبداعية يسعى إلى إتقان جميع أنواع فحوصات الإنزيم. نحن قادرون على إجراء الاختبارات الفردية على المستوى الأكثر دقة ، بالإضافة إلى تصميم وإكمال مجموعة كاملة من الخدمات كحل لمشروع موضوعي.

  • التحليل والتقييم المتخصصين
  • مجموعة كاملة من معدات ومنصات الفحص
  • إنتاجية عالية تبدأ من 200 مرشح لكل مقايسة
  • المقايسات المصغرة الحساسة
  • نتائج سريعة ودقيقة
  • وقفة واحدة حل

فحوصات الأنزيمية سير العمل

إنزيمات إبداعية يسعده المساعدة في مواجهة التحديات في فحوصات الإنزيم. استنادًا إلى الموارد المطلوبة للمهمة ، نقوم بإدراج فحوصات الإنزيم أدناه بترتيب التعقيد المتزايد:

  • كينازات ، فسفاتازات ، بروتينات ، ديسيتيلاز ، ببتيداز ، إستراز ، وأنزيمات أخرى
  • مجموعة المقايسات والمقايسات المخصصة
  • فحص عالي الإنتاجية
  • تطوير مقايسة جديدة لحالة غير مسبوقة وإنزيم مكتشف حديثًا
  • المقايسة الصعبة مثل ردود الفعل العكسية والاختبارات المقترنة
  • تحديد جميع المعلمات تقريبًا لإنزيم مثل V.الأعلى، كد، كم, كقط, ك1، و ك-1
  • تقنيات متعددة بما في ذلك علم البلورات (علم الأحياء الهيكلي) ، والطفرات الموجهة بالموقع ، ووضع العلامات على مجموعة المراسلين للركيزة أو المانع ، والقياس الحركي مع تأثير النظائر ، إلخ.

التعليمات:
س 1: هل يمكنني استخدام بروتوكول "موجود" لفحص الإنزيم الخاص بي؟

وتجدر الإشارة إلى أن جميع الإنزيمات تصل إلى نشاطها الأمثل في ظل ظروف مختلفة ، بينما في الفحص عالي الإنتاجية ، غالبًا ما يتم استخدام حالة تفاعل واحدة. نتيجة لذلك ، قد تكون الاختلافات في مستويات نشاط الإنزيمات صحيحة فقط في الحالة الحالية ولا يمكن استخدامها للمقارنة الكمية. التحدي الآخر الذي يزعج الباحثين كثيرًا هو أن اكتشاف تكوين المنتج أو استهلاك الركيزة يمكن أن يتأثر بشدة بمكونات أخرى في مصفوفة التفاعل ، مثل المواد المذابة غير النشطة أو الإنزيمات الأخرى. في مثل هذه الحالات ، يجب مراعاة نسبة الإشارة إلى الضوضاء من أجل القياس الدقيق. غالبًا ما يعطي الاختيار الصحيح لطريقة الكشف والمعلمات حلولًا لمثل هذه المشكلات.

إنزيمات إبداعية كانت رائدة في مجال فحص الأنزيمات. لقد خدمنا العملاء لتحسين المنتج أو لوضع أساس متين لمزيد من البحث. يمكنك العثور على أي مستوى وحجم لمقايسات الإنزيمات المتوفرة في Creative Enzymes.


أنواع حركية الإنزيم؟ - مادة الاحياء

يتم توفير جميع المقالات المنشورة بواسطة MDPI على الفور في جميع أنحاء العالم بموجب ترخيص وصول مفتوح. لا يلزم الحصول على إذن خاص لإعادة استخدام كل أو جزء من المقالة المنشورة بواسطة MDPI ، بما في ذلك الأشكال والجداول. بالنسبة للمقالات المنشورة بموجب ترخيص Creative Common CC BY ذي الوصول المفتوح ، يجوز إعادة استخدام أي جزء من المقالة دون إذن بشرط الاستشهاد بالمقال الأصلي بوضوح.

تمثل الأوراق الرئيسية أكثر الأبحاث تقدمًا مع إمكانات كبيرة للتأثير الكبير في هذا المجال. يتم تقديم الأوراق الرئيسية بناءً على دعوة فردية أو توصية من قبل المحررين العلميين وتخضع لمراجعة الأقران قبل النشر.

يمكن أن تكون ورقة الميزات إما مقالة بحثية أصلية ، أو دراسة بحثية جديدة جوهرية غالبًا ما تتضمن العديد من التقنيات أو المناهج ، أو ورقة مراجعة شاملة مع تحديثات موجزة ودقيقة عن آخر التقدم في المجال الذي يراجع بشكل منهجي التطورات الأكثر إثارة في العلم. المؤلفات. يوفر هذا النوع من الأوراق نظرة عامة على الاتجاهات المستقبلية للبحث أو التطبيقات الممكنة.

تستند مقالات اختيار المحرر على توصيات المحررين العلميين لمجلات MDPI من جميع أنحاء العالم. يختار المحررون عددًا صغيرًا من المقالات المنشورة مؤخرًا في المجلة والتي يعتقدون أنها ستكون مثيرة للاهتمام بشكل خاص للمؤلفين أو مهمة في هذا المجال. الهدف هو تقديم لمحة سريعة عن بعض الأعمال الأكثر إثارة المنشورة في مجالات البحث المختلفة بالمجلة.


آليات الميتوكوندريا لاستيراد البروتين وتجميعه

نيلز ويدمان ونيكولاس بفانر
المجلد. 86 ، 2017

الملخص

الميتوكوندريا هي عضيات أساسية لها وظائف عديدة في التمثيل الغذائي الخلوي والتوازن. يتم تصنيع معظم بروتينات الميتوكوندريا المختلفة و GT1000 كسلائف في العصارة الخلوية ويتم استيرادها إلى الميتوكوندريا بخمس عمليات نقل. اقرأ أكثر

الشكل 1: نظرة عامة على المسارات الخمسة الرئيسية لاستيراد البروتين في الميتوكوندريا. يتم استيراد البروتينات المسبقة الحاملة للوجود المسبق عن طريق ترانسلوكاز الغشاء الخارجي للميتوكوندريا (TOM) والمحتوى المسبق.

الشكل 2: مسار التواجد في الغشاء الداخلي للميتوكوندريا (IM) والمصفوفة. يتكون غلاف الغشاء الخارجي (TOM) من ثلاثة بروتينات مستقبلية ، البروتين المكون للقناة To.

الشكل 3: دور إنزيم ترانسلوكاز تجميع أوكسيديز (OXA) في فرز البروتين. يتم تصدير البروتينات التي يتم تصنيعها بواسطة ريبوسومات الميتوكوندريا إلى الغشاء الداخلي (IM) بواسطة OXA translocase الريبوس.

الشكل 4: مسار الناقل في الغشاء الداخلي. يتم تصنيع سلائف حوامل المستقلب الكارهة للماء بدون وجود مسبق قابل للانقسام. السلائف مرتبطة بمرافقة عصاري خلوي.

الشكل 5: آلات استيراد وتجميع الميتوكوندريا في الفضاء بين الأغشية (MIA). تحتوي العديد من بروتينات الفضاء بين الغشاء (IMS) على أشكال مميزة للسيستين. يتم الاحتفاظ بالسلائف في صورة مخفضة.

الشكل 6: التولد الحيوي لبروتينات البرميل من غشاء الميتوكوندريا الخارجي. يتم استيراد سلائف بروتينات البرميل في البداية عن طريق ترانسيلوكاز الغشاء الخارجي (TOM) ، وترتبط بصغر حجمها.

الشكل 7: الدور المزدوج لتوزيع الميتوكوندريا وبروتين التشكل 10 (Mdm10) في مواقع تجميع البروتين وتلامس العضيات. يرتبط Mdm10 بآلات الفرز والتجميع (SAM).

الشكل 8: مسارات استيراد متعددة لبروتينات α- حلزونية متكاملة للغشاء الخارجي للميتوكوندريا. يتم عادةً إدخال سلائف البروتينات ذات تسلسل مرساة إشارة N-terminal في.

الشكل 9: يتفاعل موقع اتصال الميتوكوندريا ونظام تنظيم cristae (MICOS) مع ترانسيلوكاسيس البروتين. يتكون MICOS من وحدتين فرعيتين أساسيتين ، Mic10 و Mic60. يشكل Mic10 أوليغومرات كبيرة عشر.


حركية الإنزيم: المبادئ والطرق ، الطبعة الثانية

"بشكل عام ، هذا علاج ممتاز وشامل لموضوع صعب. بالإضافة إلى جذب علماء الكيمياء الحيوية ، هناك أيضًا عناصر تهم أولئك الذين يدرسون علم الأدوية وتوزيع الأدوية. تعني الطبيعة الرياضية والتغطية المتقدمة أنها أكثر ملاءمة للباحثين الذين لديهم بالفعل أساس قوي في الموضوع. سأستشيره بالتأكيد خلال بحثي ". (عالم الكيمياء الحيوية، 29 مايو 2013)

"هذه النسخة الجديدة والموسعة والمحدثة من الأطروحة الشاملة سهلة الاستخدام حول حركية الإنزيم توازن بخبرة بين النظرية والممارسة. هذه مساعدة لا غنى عنها للطلاب المتقدمين والمهنيين العاملين مع الإنزيمات ، سواء أكانوا علماء الكيمياء الحيوية ، أو علماء البيوتكنولوجيا ، أو علماء الأحياء الكيميائية ، أو علماء الصيدلة ، أو الهندسة الحيوية في الأوساط الأكاديمية والصناعية والأبحاث السريرية.” (مجتمع علم الأحياء، 29 نوفمبر 2012)

حركية الإنزيم ليست مجالًا جديدًا في الكيمياء الحيوية. قبل ثلاثين عامًا ، كانت حركية الإنزيم واحدة من أهم الأدوات لتفكيك الآليات الأنزيمية. مع التقدم في تحديد بنية الإنزيم وعلم الوراثة الجزيئي ، لم تعد حركية الإنزيم بارزة. ومع ذلك ، لا تزال حركية الإنزيم مفيدة لاكتساب نظرة ثاقبة على الإنزيمات الكبيرة جدًا بالنسبة لدراسات الرنين المغناطيسي النووي والتي لا يمكن بلورتها. العديد من الإنزيمات التي تتناسب مع هذه الفئة مرتبطة بالغشاء ، وتكون حركياتها أكثر تعقيدًا. في هذه الطبعة الجديدة (الطبعة الأولى ، 2002) ، قام بيسوانجر (جامعة توبنغن ، ألمانيا) بعمل جيد في توسيع حركية إنزيم المحلول إلى الإنزيمات المرتبطة بالغشاء. فصله عن الأعمال الأخرى حول هذا الموضوع ، حركية الإنزيم لا يتعامل ببساطة مع ارتباط الركيزة كجزء من حركية التفاعل ، ولكنه بدلاً من ذلك يخصص حوالي ثلث النص لربط التوازن بين الجزيئات الكبيرة والروابط التي لا يتبع فيها تحفيز التفاعل الارتباط. ثم يتم ربط هذا الارتباط مباشرة بحركية التفاعل المحفز بالإنزيم. حركية الإنزيم تمت كتابته ليكون بمثابة مصدر للدورة التدريبية على مستوى الدراسات العليا وسيخدم هؤلاء السكان جيدًا. إن إدراج مشاكل الطلاب سيكون بمثابة تحسن. تلخيص لما سبق: موصى به. طلاب الدراسات العليا والباحثون وأعضاء هيئة التدريس. - L.J Liotta ، كلية ستونهيل (خيار، فبراير 2009)


على طريقة الحالة المستقرة لحركية الإنزيم

مشاهدات المقالات هي مجموع تنزيلات النصوص الكاملة للمقالات المتوافقة مع COUNTER منذ نوفمبر 2008 (بتنسيق PDF و HTML) عبر جميع المؤسسات والأفراد. يتم تحديث هذه المقاييس بانتظام لتعكس الاستخدام حتى الأيام القليلة الماضية.

الاقتباسات هي عدد المقالات الأخرى المقتبسة من هذه المقالة ، ويتم حسابها بواسطة Crossref ويتم تحديثها يوميًا. اعثر على مزيد من المعلومات حول عدد الاقتباسات من Crossref.

درجة الانتباه Altmetric هي مقياس كمي للانتباه الذي تلقته مقالة بحثية عبر الإنترنت. سيؤدي النقر فوق أيقونة الكعك إلى تحميل صفحة على altmetric.com تحتوي على تفاصيل إضافية حول النتيجة ووجود وسائل التواصل الاجتماعي للمقالة المحددة. يمكنك العثور على مزيد من المعلومات حول "نقاط الانتباه البديلة" وكيفية احتساب النتيجة.

ملحوظة: بدلاً من الملخص ، هذه هي الصفحة الأولى للمقالة.


شاهد الفيديو: Enzyme inhibition (يونيو 2022).


تعليقات:

  1. Douktilar

    برأيي أنك أخطأت. اكتب لي في PM.

  2. Burney

    أعتقد أنك ترتكب خطأ. دعنا نناقش. أرسل لي بريدًا إلكترونيًا إلى PM ، سنتحدث.

  3. Ferda

    من المؤسف أنني لن أتمكن من المشاركة في المناقشة الآن. القليل جدا من المعلومات. لكنني سأكون سعيدًا باتباع هذا الموضوع.

  4. Mccloud

    مريح جدا! ينصح

  5. Enno

    مباشرة إلى الهدف



اكتب رسالة