معلومة

في أي اتجاه يدور سينسيز ATP؟

في أي اتجاه يدور سينسيز ATP؟



We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

سمعت عن دوران سينسيز ATP في مقرر الكيمياء الحيوية. قال الأستاذ إنه سوف يدور عكس اتجاه عقارب الساعة. هل هذا صحيح؟ إذا كان الأمر كذلك ، ما هي الآلية التي تحدد اتجاهها؟


اجابة قصيرة
يعتمد اتجاه الدوران على نقطة عرض المراقب والتفاعل المحفز بواسطة سينسيز ATP. عند توليف ATP ، وعرضه "من الأسفل" (يواجه المراقب الفضاء بين الغشاء الذي ينظر إلى مصفوفة الميتوكوندريا) فإنه يدور في اتجاه عقارب الساعة.

خلفية
سينسيز ATP هو إنزيم مرتبط بالغشاء مع وحدتين فرعيتين كبيرتين ؛ F0 و F1. F0 يتم إدخاله في الغشاء وقمع H.+ الأيونات من الفضاء بين الغشاء إلى داخل الميتوكوندريا (الشكل 1). اتصال منطقة القصبة F0 و F1 يحتوي على الوحدة الفرعية ، والتي تشكل أساسًا عمودًا دوارًا مدعومًا بتدفق H.+. هذا يسبب F بأكمله1 وحدة للدوران أثناء تخليق ATP.

الآن من المهم أن تعرف قبل المتابعة ؛ تعمل الإنزيمات بشكل أساسي بطريقتين ، لأنها مجرد إقامة التوازن. كما، أي سينسيز ATP هو أيضًا هيدروليز ATP. عندما تصنع ATP ، تعمل الوحدة الفرعية في اتجاه عقارب الساعة عند ملاحظتها من "القاع" (الجانب الأقرب إلى F0 والغشاء ، انظر الشكل 2). عندما يتحلل ATP (على سبيل المثال ، في ظل ظروف معملية غير فسيولوجية) فإنه يعمل عكس اتجاه عقارب الساعة كتفاعل ، وكذلك تنعكس حركة الوحدة الفرعية (ناكاموتو ، 2008).

الاتجاه الذي يحدث فيه الدوران يعتمد على الخطوات المتبعة (الشكل 3). في هذا الشكل ، ATP التحلل المائي يظهر ويمكن مقارنته بحرق الوقود في محرك الاحتراق. الآن اتجاه H.+ ينعكس ، مقابل تدرج تركيزه ويحتاج إلى طاقة (الطريق الذي يسير تحت سيارة إذا أردت). نظرًا لأن ارتباط ATP ، والتحلل المائي ، وإطلاق النفايات (ADP + Pأنا) كل سبب 120ا تدور الوحدة الفرعية F1 دورة كاملة في كل دورة (Yoshida ، 2001). أثناء توليف ATP ، يتم إنشاء الاتجاه المعاكس ، كنفايات (ADP + Pأنا) في وفسفرته إلى ATP ، حيث يتم خلال تدفق H.+ الانعكاسات (على غرار السيارة التي تنحدر ، فقط محركات الاحتراق لا يمكنها توليد الغاز من ثاني أكسيد الكربون والماء ، لسوء الحظ).


التين. 1. الوحدات الفرعية سينسيز ATP. المصدر: جامعة ولاية بنسلفانيا


التين. 2. سينسيز ATP. المصدر: نوجي ، 2004


التين. 3. سينسيز ATP مقارنة بمحرك الاحتراق. يحول محرك الاحتراق طاقة الوقود إلى دوران للعضو الدوار. يمكن أن يدفع مدخل غاز الوقود والضغط والاشتعال والعادم بالتتابع فقط من خلال دوران بسيط للدوار المركزي (اللوحة اليمنى). تحتوي وحدة جاما الفرعية F1 على ثلاث غرف تفاعل (الوحدات الفرعية المحفزة بيتا (اللوحات اليسرى). تمر كل مواقع التفاعل الثلاثة بثلاث خطوات دورية في فرق طور 120 درجة لتسبب حركة دورانية ، تشبه إلى حد بعيد محرك الاحتراق. : يوشيدا ، 2001

مراجع
- ناكاموتو ، قوس Biochem Biophys (2008); 476(1): 43-50
- نوجي مجلة Biohistory (شتاء 2004)
- يوشيدا ، بيول خلية مول القس الطبيعة (2001); 2: 669-77


وظيفة سينسيز ATP هي إنتاج ATP. يعتبر ATP ضروريًا لتشغيل جميع العمليات الخلوية ، لذلك يتم استخدامه باستمرار من قبل الخلايا ويحتاج إلى إنتاجه باستمرار. يمكن لكل سينسيز ATP أن ينتج حوالي 100 جزيء من ATP كل ثانية. حقيقيات النوى ، مثل النباتات والحيوانات والفطريات ، لها عضيات تسمى الميتوكوندريا والتي تعمل بشكل أساسي كمنتجين لـ ATP. تحتوي النباتات أيضًا على البلاستيدات الخضراء التي تحتوي على سينسيز ATP ويمكن أن تنتج ATP من ضوء الشمس وثاني أكسيد الكربون. لا تحتوي البكتيريا والعتائق ، التي تشكل بدائيات النوى ، على ميتوكوندريا ولكنها تنتج ATP من خلال عمليات التنفس الخلوي المماثلة في غشاء البلازما. في جميع أشكال الحياة ، يحتوي سينسيز ATP بشكل أساسي على نفس البنية والوظيفة. لذلك ، يُعتقد أنه قد تطور مبكرًا في تطور الحياة ، وكان من الممكن العثور عليه في آخر سلف مشترك لجميع أشكال الحياة على الأرض.

يتكون ATP Synthase من جزأين. يُطلق على الجزء المضمن داخل غشاء الميتوكوندريا (في حقيقيات النوى) ، أو الغشاء الثايلاكويد للبلاستيدات الخضراء (في النباتات فقط) ، أو غشاء البلازما (في بدائيات النوى) اسم Fا. هذا محرك يتم تشغيله بواسطة أيونات H + التي تتدفق عبر الغشاء. يسمى الجزء الموجود داخل الميتوكوندريا ، أو سدى البلاستيدات الخضراء ، أو داخل الخلية البكتيرية أو البدائية F1-ATPase. هذا محرك آخر يستخدم لتوليد ATP. يُعتقد أن هذين الجزأين كانا بنيتين منفصلتين لهما وظيفتان مختلفتان تطورتا في النهاية إلى سينسيز ATP. يقع طراز Fا تشبه المنطقة هليكازات الحمض النووي (الإنزيمات التي تقوم بفك ضغط الحمض النووي بحيث يمكن استخدامه كقالب للتكاثر) ، في حين أن F1تشبه منطقة ATPase محركات H + التي تسمح لسواط ، وملحقات تشبه الذراع على بعض البكتيريا ، بالتحرك. F1يحتوي ATPase على ساق مركزي ودوار يقوم بتحويل ADP و P.أنا في ATP.

هذا عرض لهيكل سينسيز ATP. Fا يظهر باللون الأزرق والأرجواني ، بينما يظهر F.1يظهر -ATPase باللون الأحمر.


4.6: سينثيز ATP

  • بمساهمة من جون دبليو كيمبال
  • أستاذ (متقاعد) في جامعة تافتس وأمبير هارفارد

سينثيز ATP عبارة عن مركب جزيئي ضخم (500000 دالتون) مضمن في الغشاء الداخلي للميتوكوندريا. وتتمثل وظيفتها في تحويل طاقة البروتونات (H +) التي تتحرك أسفل تدرج تركيزها إلى تخليق ATP. 3 إلى 4 بروتونات تتحرك عبر هذا الجهاز كافية لتحويل جزيء من ADP و P أنا (فوسفات غير عضوي) في جزيء ATP. يمكن لمركب سينسيز ATP أن يولد & gt100 جزيء من ATP كل ثانية.

الشكل ( PageIndex <1> ): ATP Synthase

يمكن فصل سينسيز ATP إلى جزأين:

  • F ا - الجزء المضمن في غشاء الميتوكوندريا الداخلي
  • F1-ATPase & [مدش] الجزء المسقط في مصفوفة الميتوكوندريا

هذا هو السبب في أن سينسيز ATP السليم يسمى أيضًا F ا F 1-ATPase.

عندما يكون F 1- يتم عزل ATPase في المختبر ، فهو يحفز التحلل المائي لـ ATP إلى ADP و P أنا (وهذا هو سبب تسميته بـ F 1-ATPase). أثناء قيامه بذلك ، الجزء المركزي من F ا المرفقة بالساق تدور بسرعة في اتجاه عكس اتجاه عقارب الساعة (كما هو موضح أعلاه).

في الميتوكوندريا السليمة ، تدخل البروتونات التي تراكمت في الفضاء بين الغشاء في F ا معقدة والخروج منه في المصفوفة. الطاقة التي يتخلون عنها عندما يسافرون أسفل تدرج تركيزهم تدور F ا وساقها (في

6000 دورة في الدقيقة) في اتجاه عقارب الساعة. أثناء قيامه بذلك ، فإنه يحث على تكرار التغييرات التوافقية في بروتينات الرأس التي تمكنهم من تحويل ADP و P أنا في ATP. (في الشكل ، تم سحب اثنين من الثنائيات الثلاثة التي تشكل بروتينات الرأس جانبًا للكشف عن السيقان المُدخلة في المركز).

في كلتا الحالتين ، تقوم الآلة بتحويل الطاقة الكيميائية من التحلل المائي لـ ATP في الحالة المختبرية وتدفق البروتونات إلى أسفل تدرج تركيزها في الميتوكوندريا السليمة إلى طاقة ميكانيكية و [مدش] تحول المحرك. ولكن يمكن صنع هذا الجهاز الرائع للقيام بالعكس ، وتحويل الطاقة الميكانيكية (تحويل المحرك) إلى طاقة كيميائية.

نجحت مجموعة من العلماء اليابانيين المهتمين بالآلات النانوية في ربط حبيبات مغناطيسية بسيقان F 1-ATPase معزولة في المختبر. ثم باستخدام مجال مغناطيسي دوار ، تمكنوا من جعل السيقان تدور. عندما تدور في اتجاه عقارب الساعة ، فإن F. 1-ATPase توليفها ATP من ADP و P. أنا في الوسط المحيط و [مدش] بمعدل حوالي 5 جزيئات في الثانية! (عند تدوير السيقان في عكس اتجاه عقارب الساعة ، أو عدم تدويرها على الإطلاق ، تم تحلل ATP في ADP و P أنا .)

تم الإبلاغ عن إنجازهم في Itoh ، H. ، وآخرون., طبيعة سجية، 29 يناير 2004.


عندما يتم فصل مرحلتين مائيتين بواسطة غشاء ، يتم التعبير عن فرق الجهد الكهروكيميائي لـ H + بين المرحلتين كـ Δ ( overline<μ>) ح + = FΔΨ − 2.3RتيΔpH ، حيث F هو ثابت فاراداي ، ΔΨ هو فرق الجهد الكهربائي بين مرحلتين ، R هو ثابت الغاز ، تي هي درجة الحرارة المطلقة و ΔpH هو فرق الأس الهيدروجيني بين مرحلتين.

الوحدة الفرعية β لـ F1 لها منطقة مكافئة طوبولوجيًا لمنطقة التبديل II لبروتينات ربط (G) الجوانين والنيوكليوتيدات ، والتي تغير التشكل استجابةً للتحويل البيني لـ GTP و الناتج المحلي الإجمالي.

تحتوي بروتينات استقلاب ATP المختلفة على تسلسل إجماعي Gly-X-X-Gly-X-Gly-Lys-Thr (X متغير). تم العثور على هذا التسلسل في حلقة تربط β-strand (بجوار β-strand من منطقة Switch II) و α-helix. يتم تجنيد بقايا اللايسين والثريونين في الحلقة P لربط جزء الفوسفات من النيوكليوتيدات.

يعد V-ATPase مسؤولاً عن تخليق ATP في البكتيريا القديمة وعدد صغير من البكتيريا eubacteria. في الخلايا حقيقية النواة ، تعمل كآلة نقل البروتون مدفوعة بالتحلل المائي لـ ATP ، وهي مسؤولة عن تحمض تجاويف الليزوزوم وحبيبات الكروم والفجوات.


تعريف سينثيز ATP

يمكن تعريف سينسيز ATP بأنه مركب الإنزيم ، الذي يمتلك وحدات فرعية متعددة التي تلعب دورًا أساسيًا في تخليق ATP باستخدام القوة الدافعة للبروتون التي تظهر بسبب اختلاف جهد البروتونات داخل وخارج الغشاء. ويسمى أيضًا متعدد البروتينات أو F0F1 أو السيرة الذاتية المعقدة. يتم تنشيط سينسيز ATP أثناء عملية التمثيل الضوئي ، حيث يعبر أيون البروتون غشاء الثايلاكويد.

كما يتحرك البروتون وراء تدرج التركيز، القوة الدافعة للبروتون تبين أنها تستخدم بدورها بواسطة سينسيز ATP. ينتج عنه تكثيف Pi plus ADP لإنتاج ATP. يحفز سينسيز ATP التفاعل التالي:
ADP + Pi + 3H + out ⇌ ATP + H2O + 3H + in

بنية

يتكون هيكل سينسيز ATP من مكونين ، وهما F0 و F1 ATPase.


مكون F0

انها نافرة من الماء المنطقة المكونة من وحدة فرعية واحدة ، ووحدتين فرعيتين ب و9-12 وحدة فرعية ج. تمتلك الوحدات الفرعية ج حلزوني ألفا يمتدان من غشاء الثايلاكويد. يرتبط مكون F0 بتجويف الثايلاكويد.

يشكل ح + أيون قناة للتوسط في تخليق ATP. يتم تثبيط نشاطه بواسطة مضاد حيوي يسمى أوليغوميسين، والذي يحجب تمامًا فسفرة ADP إلى ATP. هنا ، يشير الرمز "O" إلى كبت من مجمع الغشاء ، أي مكون FO بواسطة أوليغوميسين.

F1 ATPase

انها منطقة ماء، والتي تتكون من ثلاث وحدات فرعية α ، وثلاث وحدات فرعية ، ووحدة فرعية واحدة لكل من ƴ و δ و ε. كل هذه الوحدات الفرعية مرتبطة بمكون F1 وترتبط بسدى البلاستيدات الخضراء.

يشكل الجمع بين الوحدات الفرعية α plus أ سداسي مع ستة مواقع ربط ، حيث تشارك ثلاث وحدات فرعية في تخليق ATP. ƴ- الوحدة الفرعية مرفقة مركزيا للمكون f0. تم استخراج مركب F1 ATPase لأول مرة من الغشاء الداخلي للميتوكوندريا وقدمه العالم افرايم راكر.

وفقًا لبحثه ، فإن مركب F1 ATPase يمكن أن يسبب فقط التحلل المائي ATP، وليس تكثيف ADP في ATP. بسبب خاصية التحلل المائي لـ ATP ، يسمى هذا المجمع باسم F1 ATPase.

الدوار: يشكل المركب C9-12 جنبًا إلى جنب مع ƴ و الوحدة المتحركة ، أي الدوار. يخضع حركة دائرية، حيث تتحرك أيونات البروتونات أو H + عبر غشاء الثايلاكويد. نظرًا لآلية الدوران ، يُطلق على سينسيز ATP أيضًا اسم آلة جزيئية.

الجزء الثابت: B2 ووحدة فرعية مع مجمع α3 β3 ، يشكلان الوحدة الثابتة ، أي الجزء الثابت.

يلعب مجمع F0F1 بأكمله دورًا بيولوجيًا في تحفيز تكثيف ADP بالإضافة إلى Pi في جزيء ATP عالي الطاقة ومن ثم يطلق عليه مركب سينسيز ATP.

آلية سينثاس ATP

سينسيز ATP هو إنزيم عبر الغشاء ينتج جزيء ATP عالي باستخدام بروتون القوة الدافعة. لشرح آلية تخليق ATP ، تغيير ملزم أو طراز flip-flop أحد النماذج المقبولة على نطاق واسع.

بول بوير أدخلت آلية تغيير ملزمة. وفقًا لطريقة flip-flop ، يحدث تخليق ATP عن طريق تغيير التشكل في سينسيز ATP بسبب الحركة الدورانية لـ وحدة جاما الفرعية.

عندما تتحرك البروتونات لأسفل مكون F0 ، تبرز وحدة جاما الفرعية لـ F1 ATPase تغيير متعلق بتكوين من مواقع الارتباط بالنيوكليوتيدات في الوحدات الفرعية F1 بيتا. نتيجة لذلك ، يتم اختبار القوة المحركة للبروتون بواسطة مجمع F0 F1 الذي يحفز بشكل أكبر توليد ATP. يحدث تخليق ATP بمرحلتين متتاليتين. الرسم البياني أدناه يصور مرحلة واحدة من الدورة النشطة.

المرحلة الأولى

تشرح المرحلة الأولى التغييرات التوافقية في الوحدات الفرعية ألفا وبيتا F1. من الأفضل شرح تخليق ATP باستخدام نموذج توافقي ثلاثي الحالة، حيث تختلف كل حالة في تقارب الارتباط تجاه ATP و ADP و Pi.

  • يا الدولة: يطلق عليه أيضًا الحالة المفتوحة ، والتي لا يرتبط بها ATP و ADP و Pi بصعوبة. هذه الدولة لا تزال فارغة.
  • L- الدولة: يطلق عليها أيضًا حالة فضفاضة ، والتي يمكن فقط ربط ADP و Pi بها بشكل فضفاض.
  • T- الدولة: يطلق عليه أيضًا الحالة الضيقة ، والتي يمكن أن يرتبط بها ADP و Pi بقوة لتوليد ATP. خلال هذه الحالة فقط ، تتشكل رابطة فسفوهيدريد ATP.

الحالة الوسيطة الممثلة داخل قوس يوضح التحويل البيني بين الحالة المختلفة لـ (αβ) 3 hexamer. يمكن أن تتحول الحالة L إلى حالة T ، والتي بدورها يمكن أن تتحول إلى حالة O والتي يمكن أيضًا أن تتحول مرة أخرى إلى حالة L عن طريق تدوير وحدة جاما الفرعية داخل مجمع (αβ) 3 hexamer.

تدور وحدة جاما الفرعية في عكس عقارب الساعة بزاوية 120 درجات. وبالتالي ، يتم إنتاج الطاقة الحرة أثناء انتقال البروتون بواسطة الخلية من أجل التحويل البيني للحالة O و L و T.

المرحلة الثانية

في المرحلة الثانية ، ATP توليفها في تي الدولة يخرج في يا الدولة، ويمكن ربط ADP و Pi الجديدين بحالة L.

استنتاج

لذلك ، يمكننا أن نستنتج أن سينسيز ATP يؤدي دورًا مهمًا في توليد ATP أثناء المرحلة المعتمدة على الضوء من التمثيل الضوئي. تحتاج الخلية إلى ATP للقيام بوظائف مختلفة ، بما في ذلك التنفس الخلوي والتمثيل الغذائي الخلوي.


سينثيز ATP: محرك جزيئي

سينثيز ATP عبارة عن مركب جزيئي ضخم (500000 دالتون) مضمن في الغشاء الداخلي للميتوكوندريا. وتتمثل وظيفتها في تحويل طاقة البروتونات (H +) التي تتحرك أسفل تدرج تركيزها إلى تخليق ATP. 3 إلى 4 بروتونات تتحرك عبر هذا الجهاز كافية لتحويل جزيء من ADP و Pأنا (فوسفات غير عضوي) في جزيء ATP. يمكن لمركب سينسيز ATP أن يولد & gt100 جزيء من ATP كل ثانية.

يمكن فصل سينسيز ATP إلى جزأين:

  • Fا - الجزء المضمن في غشاء الميتوكوندريا الداخلي و
  • F1-ATPase & [مدش] الجزء المسقط في مصفوفة الميتوكوندريا.

عندما يكون F1- يتم عزل ATPase في المختبر ، فهو يحفز التحلل المائي لـ ATP إلى ADP و Pأنا (وهذا هو سبب تسميته بـ F1-ATPase). أثناء قيامه بذلك ، الجزء المركزي من Fا المرفقة بالساق تدور بسرعة في اتجاه عكس اتجاه عقارب الساعة (كما هو موضح أعلاه).

في الميتوكوندريا السليمة ، تدخل البروتونات التي تراكمت في الفضاء بين الغشاء في Fا معقدة والخروج منه في المصفوفة. الطاقة التي يتخلون عنها عندما يسافرون أسفل تدرج تركيزهم تدور Fا وساقها (في

6000 دورة في الدقيقة) في اتجاه عقارب الساعة. أثناء قيامه بذلك ، فإنه يحث على تكرار التغييرات التوافقية في بروتينات الرأس التي تمكنهم من تحويل ADP و Pأنا في ATP. (في الشكل ، تم سحب اثنين من الثنائيات الثلاثة التي تشكل بروتينات الرأس جانبًا للكشف عن السيقان المُدخلة في المركز).

  • من التحلل المائي لـ ATP في الحالة المختبرية و
  • تدفق البروتونات إلى أسفل تدرج تركيزها في الميتوكوندريا السليمة

ولكن يمكن صنع هذا الجهاز الرائع للقيام بالعكس ، وتحويل الطاقة الميكانيكية (تحويل المحرك) إلى طاقة كيميائية.

نجحت مجموعة من العلماء اليابانيين المهتمين بالآلات النانوية في ربط حبيبات مغناطيسية بسيقان F1-ATPase معزولة في المختبر.

ثم باستخدام مجال مغناطيسي دوار ، تمكنوا من جعل السيقان تدور. عندما تدور في اتجاه عقارب الساعة ، فإن F.1-ATPase توليفها ATP من ADP و P.أنا في الوسط المحيط و [مدش] بمعدل حوالي 5 جزيئات في الثانية! (عند تدوير السيقان في عكس اتجاه عقارب الساعة ، أو عدم تدويرها على الإطلاق ، تم تحلل ATP في ADP و Pأنا.)

تم الإبلاغ عن إنجازهم في Itoh ، H. ، وآخرون., طبيعة سجية، 29 يناير 2004.


منطق دائري (دوار)

داخل خلايا جسم الإنسان ، هناك آلة جزيئية تُعرف باسم سينثيز ATP يستخدم مكونات كيميائية للطعام الذي نتناوله لإنتاج طاقة قابلة للاستخدام للخلية. لفهم كيفية عمل هذا ، من المفيد النظر إلى آلة من صنع الإنسان شائعة إلى حد ما تستخدم مبدأ مشابهًا لمبدأ سينسيز ATP ، أي مولدات الطاقة عجلة المياه.

تمثل المولدات ذات العجلات المائية فئة من الآلات التي ابتكرها البشر لتسخير طاقة العمليات التي تحدث بشكل طبيعي من أجل إنتاج الكهرباء. الفكرة الأساسية وراء هذه الأجهزة هي استخدام تدفق المياه لتدوير العجلة. ثم يتم توصيل محور تلك العجلة بشيء يسمى "الدينامو" ، والذي يتكون من ملف كبير من الأسلاك داخل مجال مغناطيسي. لذلك فإن دوران العجلة يقوم بتدوير ملف السلك داخل المجال المغناطيسي. يتسبب هذا الدوران في تحريك الإلكترونات الموجودة داخل السلك الملفوف ، مما يؤدي إلى تكوين تيار كهربائي في السلك. يمكن بعد ذلك استغلال هذا التيار لوسائل مفيدة ، مثل إضاءة مصباح كهربائي.

لذا فإن الطاقة من تدفق المياه ، في نهر قوي على سبيل المثال ، يتم تحويلها إلى طاقة كهربائية بواسطة آلة خاصة. كيف ننتقل بالضبط من هذا الجهاز الميكانيكي البسيط إلى الآلات النانوية لعملية التمثيل الغذائي الخلوي؟ الجواب في الأساس مقياس.


Fا-دوران مدفوعة في اتجاه سينسيز ATP ضد قوة F.1 ATPase في FاF1 سينثيز ATP *

تعتمد الكائنات الحية على FاF1 سينسيز ATP للحفاظ على التدرج الكيميائي غير المتوازن لـ ATP إلى ADP والفوسفات الذي يوفر مصدر الطاقة الأساسي للعمليات الخلوية. كيف يمكن لـ F.ا يستخدم المحرك التدرج الأيوني الكهروكيميائي عبر الغشاء لخلق عزم دوران في اتجاه عقارب الساعة يتغلب على F.1 يعد عزم الدوران الذي يحركه ATPase بعكس اتجاه عقارب الساعة عند ارتفاع ATP سؤالًا رئيسيًا لم يتم حله. باستخدام واحد F.اF1 جزيئات مضمنة في أقراص نانوية ثنائية الطبقة للدهون ، نبلغ الآن عن ملاحظة Fا- الدوران المعتمد للحلقة c10 في اتجاه synthase ATP (في اتجاه عقارب الساعة) مقابل القوة عكس اتجاه عقارب الساعة للدوران الذي يحركه ATPase والذي يحدث عند تكوين سلسلة مع Fا الوحدة الفرعية للجزء الثابت أ. تشير الدراسات الطفرية إلى أن المقود مهم لنشاط سينسيز ATP ويدعم آلية تشارك فيها البقايا aGlu-196 و cArg-50 في نصف قناة البروتون السيتوبلازمية لتعزيز تكوين المقود.

تم دعم هذا المشروع ، كليًا أو جزئيًا ، من خلال منحة المعاهد الوطنية للصحة R01GM097510 (إلى W.D.F).

كلا المؤلفين شارك بمساواة بهذا العمل.

العنوان الحالي: Caris Life Sciences، Phoenix، AZ 85040.


اتجاهات الدوران المعاكسة في التوليف والتحلل المائي لـ ATP بواسطة سينسيز ATP: تلميحات من أ عدم تناسق الوحدة الفرعية

يمكن تخيل سينسيز ATP كقناة نقل عكسية H + مضمنة في الغشاء ، Fا جزء ، مقرونًا بجزء تحفيزي بارز ، F1. في ظل الظروف الفسيولوجية ، فإن F1Fا يقوم المركب بتوليف ATP عن طريق استغلال التدرج الكهروكيميائي عبر الغشاء للبروتونات وحركتها على المنحدرات. بدلاً من ذلك ، في ظل الظروف المرضية الفسيولوجية ، فإنه يستغل التحلل المائي لـ ATP لتنشيط الغشاء عن طريق ضخ البروتونات صعودًا. يتم ضمان انعكاس الآلية عن طريق الاقتران الهيكلي بين المحبة للماء F1 و مسعور Fا. أي من العمليتين المتعارضتين تربح في مجمع الغشاء المحول للطاقة يعتمد على التوازن الديناميكي الحراري بين القوة الدافعة للبروتون (Δص) وإمكانية الفسفرة لـ ATP (Δجي ص). تبعا لذلك ، بينما Δص يؤدي الانتشار إلى تخليق ATP عن طريق نقل البروتونات من الغشاء P إلى الجانب N وتوليد دوران عزم الدوران عكس اتجاه عقارب الساعة (يُنظر إليه من المصفوفة) ،جي ص يقود التحلل المائي ATP عن طريق الاقتران الكيميائي الميكانيكي لـ Fا إلى F.1 مع عزم دوران عقارب الساعة. اتجاه الدوران هو نفسه في جميع تركيبات ATP ، نظرًا للترتيب الستريكي المحفوظ للخط اللولبي أ الوحدة الفرعية لـ Fا. يتم شرح قدرة هذا المركب المقترن ثنائي الوظيفة على إنتاج دورات معاكسة في تخليق ATP والتحلل المائي على أساس أ عدم تناسق الوحدة الفرعية.

هذه معاينة لمحتوى الاشتراك ، والوصول عبر مؤسستك.


الخلاصة على سينسيز ATP

للتلخيص ، نحن قادرون على تنفيذ العديد من التفاعلات غير العفوية بفضل الطاقة المخزنة في روابط ATP. من أجل إنتاج هذا الجزيء ، هناك حاجة إلى إنزيم يسمى سينسيز ATP. لكي يعمل هذا المحرك المعقد ، يجب إنشاء تدرج بروتون ، والذي تم شرحه بشكل فعال من خلال فرضية التناضح الكيميائي. أخيرًا ، حركة غير متكافئة سلسلة من تسمح الوحدة الفرعية بامتداد السلاسل لاعتماد المطابقات المختلفة التي ستؤدي إلى إنتاج 3 جزيئات ATP في كل دورة.

إذا كنت مهتمًا بمعرفة المزيد أو تصور هذه العملية المعقدة ، فإنني أوصي بشدة بمشاهدة هذا الفيديو الذي يأخذك عبر جميع خطوات سلسلة نقل الإلكترون.


شاهد الفيديو: Mechanism of ATP Synthase (أغسطس 2022).